A metal ion-dependent mechanism of RAD51 nucleoprotein filament disassembly
A metal ion-dependent mechanism of RAD51 nucleoprotein filament disassembly
复制标题
RAD51核蛋白丝分解的金属离子依赖性机制
DOI：
10.1101/2023.02.18.529066
复制
发表时间：
2023
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Appleby R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Appleby R
RAD51 ATP酶在单链DNA上聚合以形成核蛋白丝（NPF），其是同源重组反应中的关键中间体。ATP结合使NPF保持在一个适合链配对和交换的构象。一旦链交换完成，ATP水解允许细丝进行分解。在这里，我们表明，ATP结合位点的RAD51 NPF包含第二个金属离子。在ATP存在下，金属离子促进RAD 51局部折叠成DNA结合所需的构象。金属离子在ADP结合的RAD51细丝中不存在，其以与DNA结合不相容的构象重排。第二个金属离子的存在解释了RAD 51如何将丝状体的核苷酸状态与DNA结合偶联。我们提出，ATP水解后的第二个金属离子的损失驱动RAD51从DNA中解离，削弱了细丝的稳定性，有助于NPF解体。
The RAD51 ATPase polymerizes on single-stranded DNA to form nucleoprotein filaments (NPFs) that are critical intermediates in the reaction of homologous recombination. ATP binding maintains the NPF in a competent conformation for strand pairing and exchange. Once strand exchange is completed, ATP hydrolysis licenses the filament for disassembly. Here we show that the ATP-binding site of the RAD51 NPF contains a second metal ion. In the presence of ATP, the metal ion promotes the local folding of RAD51 into the conformation required for DNA binding. The metal ion is absent in the ADP-bound RAD51 filament, that rearranges in a conformation incompatible with DNA binding. The presence of the second metal ion explains how RAD51 couples the nucleotide state of the filament to DNA binding. We propose that loss of the second metal ion upon ATP hydrolysis drives RAD51 dissociation from the DNA and weakens filament stability, contributing to NPF disassembly.
登录
查看更多内容
影响因子：
7.2
作者：
Prakash R;Zhang Y;Feng W;Jasin M
通讯作者：
Jasin M
影响因子：
3.8
作者：
Chi, P;Van Komen, S;Sung, P
通讯作者：
Sung, P
影响因子：
5.6
作者：
Liu, YL;Stasiak, AZ;West, SC
通讯作者：
West, SC
人类 RAD51 蛋白生化特征的教员意见建议。
DOI：
--
发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
作者：
E. Egelman
通讯作者：
E. Egelman
影响因子：
56.9
作者：
OGAWA, T;YU, X;EGELMAN, EH
通讯作者：
EGELMAN, EH