Phosphorylation of Serine422 increases the stability and transactivation activities of human Osterix
Phosphorylation of Serine422 increases the stability and transactivation activities of human Osterix
复制标题
Serine422 的磷酸化可增加人 Osterix 的稳定性和反式激活活性
DOI：
10.1016/j.febslet.2015.02.021
复制
发表时间：
2015-03
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Ma Changyan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu Yuexin;Yao Bing;Shi Kaikai;Lu Jianlei;Jin Yucui;Qi Bing;Li Hongwei;Pan Shiyang;Chen Li;Ma Changyan
Osterix（Osx）是成骨细胞分化和骨形成的重要调节剂。虽然磷酸化已被报道参与Osx活性的调节，但确切的潜在机制仍有待阐明。我们发现S422是Osx的一个新的磷酸化位点，并证明GSK-3β与Osx相互作用并共定位。GSK-3β通过磷酸化新发现的位点增加Osx的稳定性和反式激活活性。这些发现扩展了我们对Osx的翻译后调节机制以及GSK-3β在Osx反式激活活性调控中的作用的理解。
Osterix (Osx) is an essential regulator for osteoblast differentiation and bone formation. Although phosphorylation has been reported to be involved in the regulation of Osx activity, the precise underlying mechanisms remain to be elucidated. Here we identified S422 as a novel phosphorylation site of Osx and demonstrated that GSK-3β interacted and co-localized with Osx. GSK-3β increased the stability and transactivation activity of Osx through phosphorylation of the newly identified site. These findings expanded our understanding of the mechanisms of posttranslational regulation of Osx and the role of GSK-3β in the control of Osx transactivation activity.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.8
作者：
Jose Ortuno, Maria;Ruiz-Gaspa, Silvia;Ventura, Francesc
通讯作者：
Ventura, Francesc
影响因子：
4.8
作者：
Xueying Wang;C. H. Goh;Baojie Li
通讯作者：
Xueying Wang;C. H. Goh;Baojie Li
影响因子：
3.7
作者：
Nishi H;Shaytan A;Panchenko AR
通讯作者：
Panchenko AR
影响因子：
3.7
作者：
Leong, Wai Fook;Zhou, Tielin;Lim, Gek Liang;Li, Baojie
通讯作者：
Li, Baojie
影响因子：
7.3
作者：
Moreno-Gonzalo O;Villarroya-Beltri C;Sánchez-Madrid F
通讯作者：
Sánchez-Madrid F