Enzymatic deamination of the epigenetic base N-6-methyladenine.
Enzymatic deamination of the epigenetic base N-6-methyladenine.
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DOI：
10.1021/ja110157u
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发表时间：
2011-02-23
影响因子：
15
通讯作者：
Raushel FM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kamat SS;Fan H;Sauder JM;Burley SK;Shoichet BK;Sali A;Raushel FM
发现来自酰胺水解酶超家族的两种功能未知的酶可催化 N-6-甲基腺嘌呤脱氨基生成次黄嘌呤和甲胺。细菌 DNA 中腺嘌呤的甲基化是保护宿主 DNA 免受限制性内切酶侵害的常见修饰。来自嗜盐芽孢杆菌 (Bacillus halodurans) Bh0637 的酶催化 N-6-甲基腺嘌呤脱氨基，kcat 为 185 s−1，kcat/Km 为 2.5 × 106 M−1 s−1。 Bh0637 催化 N-6-甲基腺嘌呤的脱氨基作用比腺嘌呤快两个数量级。使用Atu4426（PDB代码：3NQB）的三维结构作为结构模板计算Bh0637的比较模型，并使用计算对接来合理化N-6-甲基腺嘌呤相对于腺嘌呤的优先利用。这是 N-6-甲基腺嘌呤脱氨酶 (6-MAD) 的首次鉴定。
Two enzymes of unknown function from the amidohydrolase superfamily were discovered to catalyze the deamination of N-6-methyladenine to hypoxanthine and methyl amine. The methylation of adenine in bacterial DNA is a common modification for the protection of host DNA against restriction endonucleases. The enzyme from Bacillus halodurans, Bh0637, catalyzes the deamination of N-6-methyladenine with a kcat of 185 s−1 and a kcat/Km of 2.5 × 106 M−1 s−1. Bh0637 catalyzes the deamination of N-6-methyladenine two orders of magnitude faster than adenine. A comparative model of Bh0637 was computed using the three-dimensional structure of Atu4426 (PDB code: 3NQB) as a structural template and computational docking was used to rationalize the preferential utilization of N-6-methyladenine over adenine. This is the first identification of an N-6-methyladenine deaminase (6-MAD).
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