The 1.35 A resolution structure of the phosphatase domain of the suppressor of T-cell receptor signaling protein in complex with sulfate.
The 1.35 A resolution structure of the phosphatase domain of the suppressor of T-cell receptor signaling protein in complex with sulfate.
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T 细胞受体信号蛋白抑制因子与硫酸盐复合物的磷酸酶结构域的 1.35 A 解析结构。
DOI：
10.1107/s1744309110014259
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发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Nassar,Nicolas
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jakoncic,Jean;Sondgeroth,Benjamin;Carpino,Nick;Nassar,Nicolas
T细胞信号传导抑制因子（Sts）蛋白是负调节膜结合受体（包括T细胞受体（TCR）和表皮生长因子受体（EGFR））的信号传导的多结构域蛋白。它们在其C-末端含有2 H-磷酸酶同源（PGM）结构域，该结构域负责其蛋白酪氨酸磷酸酶活性。在此，在pH 4.6下测定Sts-1磷酸酶结构域Sts-1 PGM的晶体结构。不对称单元包含两个独立的分子，每个活性位点被一个硫酸根离子占据。每个硫酸盐位于磷酸盐结合位点，并与催化残基进行类似的相互作用。该结构表明在酸性pH下较低的Michaelis-Menten常数的解释。
The suppressor of T-cell signaling (Sts) proteins are multidomain proteins that negatively regulate the signaling of membrane-bound receptors, including the T-cell receptor (TCR) and the epidermal growth-factor receptor (EGFR). They contain at their C-terminus a 2H-phosphatase homology (PGM) domain that is responsible for their protein tyrosine phosphatase activity. Here, the crystal structure of the phosphatase domain of Sts-1, Sts-1PGM, was determined at pH 4.6. The asymmetric unit contains two independent molecules and each active site is occupied by a sulfate ion. Each sulfate is located at the phosphate-binding site and makes similar interactions with the catalytic residues. The structure suggests an explanation for the lower Michaelis–Menten constants at acidic pH.
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DOI：
10.15288/jsa.1977.38.512
发表时间：
1977
期刊：
Journal of studies on alcohol
影响因子：
--
作者：
K. Wanberg;J. Horn;F. M. Foster
通讯作者：
F. M. Foster
DOI：
--
发表时间：
1977
期刊：
Journal of Studies on Alcohol
影响因子：
--
作者：
H. Mulford
通讯作者：
H. Mulford
成年早期和中年特定饮酒问题之间的关系。
DOI：
--
发表时间：
1975
期刊：
Journal of Studies on Alcohol
影响因子：
--
作者：
K. Fillmore
通讯作者：
K. Fillmore
影响因子：
5.9
作者：
BROWN, SA;GOLDMAN, MS;ANDERSON, LR
通讯作者：
ANDERSON, LR