Structural relaxation and nonexponential kinetics of CO-binding to horse myoglobin. Multiple flash photolysis experiments.
Structural relaxation and nonexponential kinetics of CO-binding to horse myoglobin. Multiple flash photolysis experiments.
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与马肌红蛋白结合的结构弛豫和非指数动力学。
DOI：
10.1016/s0006-3495(93)81554-6
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发表时间：
1993
影响因子：
3.4
通讯作者：
M. Settles
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
F. Post;W. Doster;G. Karvounis;M. Settles
co -肌红蛋白的双分子重组动力学与单分子反应的预期相反，强烈偏离单指数行为(1)。在低温下，这一结果归因于缓慢交换构象状态，这些构象状态在配体结合的势垒高度上有很大的不同。在160 K以上，随着温度的升高，反应动力学明显减慢。Agmon和Hopfield(2)用垂直于反应坐标的结构松弛来解释这一结果，这提高了活化能。在他们的模型中，结构松弛使动力学响应均匀化。最近，Steinbach等人(3)提出了一个守恒动力学不均匀性的松弛模型。下面我们通过单激励和多激励实验来验证这些猜想。这种方法可以区分平行（非均匀）和顺序（均匀）动力学方案。160k以上的动力学异常是由均匀的、结构松弛的中间介质引起的。然而，在210 K以上的非均匀相中发现了第二个异常，这可能表明活化能或熵的变化。
The geminate recombination kinetics of CO-myoglobin strongly deviates from single exponential behavior in contrast to what is expected for unimolecular reactions (1). At low temperatures, this result was attributed to slowly exchanging conformational states which differ substantially in barrier height for ligand binding. Above 160 K the kinetics apparently slow down with temperature increase. Agmon and Hopfield (2) explain this result in terms of structural relaxation perpendicular to the reaction coordinate, which enhances the activation energy. In their model, structural relaxation homogenizes the kinetic response. Recently, Steinbach et al. (3) proposed a relaxation model which conserves the kinetic inhomogeneity. Below we test these conjectures by single and multiple excitation experiments. This method allows for discrimination between parallel (inhomogeneous) and sequential (homogeneous) kinetic schemes. The kinetic anomaly above 160 K is shown to result from a homogeneous, structurally relaxed intermediate. However a second anomaly is found above 210 K concerning the inhomogeneous phase which may indicate either a shift in activation energy or entropy.
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