Complete coding sequence of bovine aggrecan: comparative structural analysis.
Complete coding sequence of bovine aggrecan: comparative structural analysis.
复制标题
牛聚集蛋白聚糖的完整编码序列：比较结构分析。
DOI：
10.1006/abbi.1997.0261
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发表时间：
1997
影响因子：
3.9
通讯作者：
Huynh,TD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hering,TM;Kollar,J;Huynh,TD
现有的牛聚集蛋白序列仅包括KS结构域、CS-2结构域的c端部分以及整个CS-3和G3结构域。我们已经分离了牛聚集蛋白序列中以前未被鉴定的部分的cDNA克隆，当我们将它们与以前发表的不完整序列结合时，我们已经获得了整个核心蛋白的完整序列。牛聚集蛋白序列由新序列数据和已发表的不完整序列组成，全长2327个残基。尽管物种间G1、G2和G3球状结构域具有显著的保守性，但在球状结构域的长度、KS结构域六肽重复和CS结构域重复的数量以及G3结构域内的选择性剪接方面存在差异。牛聚集蛋白KS结构域包含24个重复的六肽基序。牛聚集蛋白的CS-1结构域在21个残基一致序列中包含27个可变重复序列。牛CS-1结构域的一个显著特征是单Ser-Gly二肽的分布，其中大多数是由7或8个氨基酸隔开的，而人类的Ser-Gly二肽是由13个氨基酸隔开的。CS-2结构域共包含6个“同源结构域”，其中有4个完全重复序列和2个部分重复序列。每个“同源结构域”都包含一个“节点”区域，该区域具有很少的CS链添加位点，在物种之间高度保守，表明可能在聚集蛋白生物合成或分解代谢中起作用。
The previously available sequence for bovine aggrecan included only the KS domain, the C-terminal portion of the CS-2 domain, and the entire CS-3 and G3 domains. We have isolated cDNA clones for previously uncharacterized portions of the bovine aggrecan sequence, and, when we combined them with previously published incomplete sequences, have obtained a complete sequence for the entire core protein. The bovine aggrecan sequence, which is a composite of new sequence data and previously published incomplete sequences, is 2327 residues in length. Although there is significant conservation of G1, G2, and G3 globular domains between species, there are differences in the length of the interglobular domain, in the number of KS domain hexapeptide repeats and CS domain repeats, and in alternative splicing within the G3 domain. The bovine aggrecan KS domain contains 24 repeats of a hexapeptide motif. The largely uncharacterized CS-1 domain of bovine aggrecan was found to contain 27 variable repeats of a 21-residue consensus sequence. A notable feature of the bovine CS-1 domain is in the distribution of single Ser–Gly dipeptides, the majority of which are separated by 7 or 8 amino acids, compared to the human, where discrete pairs of Ser–Gly dipeptides are separated by 13 amino acids. The CS-2 domain contains a total of six “homology domains” with 4 complete and 2 partial ∼100-residue repeats. Each “homology domain” contains a “nodal” region with few sites for CS chain addition that is highly conserved between species, suggesting a possible role in aggrecan biosynthesis or catabolism.
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Åke Oldberg