A ferredoxin bridge connects the two arms of plant mitochondrial complex I.
A ferredoxin bridge connects the two arms of plant mitochondrial complex I.
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DOI：
10.1093/plcell/koab092
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发表时间：
2021-07-19
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Braun HP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Klusch N;Senkler J;Yildiz Ö;Kühlbrandt W;Braun HP
线粒体复合体I是电子向呼吸链转移的主要位点，并产生许多穿过线粒体内膜的质子梯度。配合物I由两个臂组成，形成一个保守的l形。我们报道了来自拟南芥的完整的47亚基线粒体复合体I和来自绿藻Polytomella sp.的51亚基复合体I的结构，两者的分辨率都在2.9 Å左右。在这两种配合物中，一个异三聚体γ-碳酸酐酶结构域附着在基质侧的膜臂上。在拟南植物复合体I中，两臂之间的角度不同，在喹啉结合位点附近ND1 （NADH脱氢酶亚基1）环的构象也不同，从而分解出两种状态。角度似乎取决于连接外周臂和膜臂的桥结构域，其中包括一种不寻常的铁氧还蛋白。我们提出桥结构域参与调节植物复合体I的活性。一种不寻常的铁氧还蛋白完成了连接植物线粒体复合体I的两个臂的蛋白质桥，并在开放或封闭构象中调节它们的角度。
Mitochondrial complex I is the main site for electron transfer to the respiratory chain and generates much of the proton gradient across the inner mitochondrial membrane. Complex I is composed of two arms, which form a conserved L-shape. We report the structures of the intact, 47-subunit mitochondrial complex I from Arabidopsis thaliana and the 51-subunit complex I from the green alga Polytomella sp., both at around 2.9 Å resolution. In both complexes, a heterotrimeric γ-carbonic anhydrase domain is attached to the membrane arm on the matrix side. Two states are resolved in A. thaliana complex I, with different angles between the two arms and different conformations of the ND1 (NADH dehydrogenase subunit 1) loop near the quinol binding site. The angle appears to depend on a bridge domain, which links the peripheral arm to the membrane arm and includes an unusual ferredoxin. We propose that the bridge domain participates in regulating the activity of plant complex I. An unusual ferredoxin completes a protein bridge that links the two arms of plant mitochondrial complex I and adjusts their angle in an open or closed conformation.
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作者：
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通讯作者：
Markley JL
DOI：
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--
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Ferry JG
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