Structural Dynamics and Mechanochemical Coupling in DNA Gyrase.
Structural Dynamics and Mechanochemical Coupling in DNA Gyrase.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2016.03.016
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发表时间：
2016-05-08
影响因子：
5.6
通讯作者：
Bryant, Zev
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Basul, Aakash;Parentez, Angelica C.;Bryant, Zev
旋转酶是一种分子马达，利用 ATP 水解的自由能对 DNA 进行机械功。该酶专门在一个过程中引入负超螺旋，该过程必须协调燃料消耗与DNA切割和再连接，以及大核蛋白复合物的蛋白质和DNA成分中的大量构象变化。在这里，我们提出了对这一重要分子机器中机械化学耦合的当前理解，重点关注最近的多种生物物理方法，这些方法揭示了分子结构、新构象中间体、ATP 结合调节的结构转变以及力学对运动功能的影响的细节。最近的单分子测定也阐明了超螺旋和转录之间的相互关系，这说明了旋转酶和染色体生物学核心的其他分子机器之间的机械相互作用。
Gyrase is a molecular motor that harnesses the free energy of ATP hydrolysis to perform mechanical work on DNA. The enzyme specifically introduces negative supercoiling in a process that must coordinate fuel consumption with DNA cleavage and religation and with numerous conformational changes in both the protein and DNA components of a large nucleoprotein complex. Here we present a current understanding of mechanochemical coupling in this essential molecular machine, with a focus on recent diverse biophysical approaches that have revealed details of molecular architectures, new conformational intermediates, structural transitions modulated by ATP binding, and the influence of mechanics on motor function. Recent single-molecule assays have also illuminated the reciprocal relationships between supercoiling and transcription, an illustration of mechanical interactions between gyrase and other molecular machines at the heart of chromosomal biology.
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影响因子：
16.8
作者：
Basu A;Schoeffler AJ;Berger JM;Bryant Z
通讯作者：
Bryant Z
DOI：
10.1073/pnas.93.25.14416
发表时间：
1996-12-10
影响因子：
11.1
作者：
Kampranis, SC;Maxwell, A
通讯作者：
Maxwell, A
影响因子：
2.9
作者：
Bates, AD;ODea, MH;Gellert, M
通讯作者：
Gellert, M
影响因子：
64.8
作者：
Gore, J;Bryant, Z;Bustamante, C
通讯作者：
Bustamante, C
影响因子：
4.8
作者：
Lanz, Martin A.;Farhat, Mohamad;Klostermeier, Dagmar
通讯作者：
Klostermeier, Dagmar