alpha-Actinin interacts with rapsyn in agrin-stimulated AChR clustering.
alpha-Actinin interacts with rapsyn in agrin-stimulated AChR clustering.
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α-肌动蛋白在Agrin刺激的ACHR聚类中与RAPSYN相互作用。
DOI：
10.1186/1756-6606-1-18
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发表时间：
2008-12-03
期刊：
影响因子：
3.6
通讯作者：
Mei L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dobbins GC;Luo S;Yang Z;Xiong WC;Mei L
AChR集中在神经肌肉连接处的结膜后。然而，潜在的机制尚不清楚。我们发现α-肌动蛋白，一种已知与f -肌动蛋白交联的蛋白质，与rapsyn相互作用，rapsyn是神经肌肉连接形成所必需的支架蛋白。α-肌动蛋白、rapsyn和表面AChR形成三元配合物。此外，rapsyn-α-actin相互作用增加了agrin，一个已知的刺激AChR聚集的因子。α-actin表达下调抑制agrin介导的AChR聚类。此外，rapsyn-α-actin相互作用可通过抑制Abl和胆碱能刺激而被破坏。这些结果表明α-肌动蛋白在AChR聚集中的作用。
AChR is concentrated at the postjunctional membrane at the neuromuscular junction. However, the underlying mechanism is unclear. We show that α-actinin, a protein known to cross-link F-actin, interacts with rapsyn, a scaffold protein essential for neuromuscular junction formation. α-Actinin, rapsyn, and surface AChR form a ternary complex. Moreover, the rapsyn-α-actinin interaction is increased by agrin, a factor known to stimulate AChR clustering. Downregulation of α-actinin expression inhibits agrin-mediated AChR clustering. Furthermore, the rapsyn-α-actinin interaction can be disrupted by inhibiting Abl and by cholinergic stimulation. Together these results indicate a role for α-actinin in AChR clustering.
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