S-Nitrosylation of mitochondrial caspases.
S-Nitrosylation of mitochondrial caspases.
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DOI：
10.1083/jcb.200104008
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发表时间：
2001-09-17
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gaston B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mannick JB;Schonhoff C;Papeta N;Ghafourifar P;Szibor M;Fang K;Gaston B
Caspase-3是一种半胱氨酸蛋白酶，位于细胞质和线粒体膜间隙，是许多凋亡途径的中心效应子。在静息细胞中，一部分半胱氨酸蛋白酶-3酶原在活性位点半胱氨酸处发生S-亚硝基化，抑制酶活性。在Fas诱导的细胞凋亡过程中，半胱天冬酶被脱亚硝基化，使催化位点发挥作用。在目前的研究中，我们试图确定由S-亚硝基化调控的半胱天冬酶亚群。我们报告说，大多数线粒体，但不是细胞质，caspase-3酶原含有这种抑制性的修改。此外，大多数线粒体caspase-9是S-亚硝基化的。这些研究表明，S-亚硝基化在调节线粒体caspase功能中起着重要作用，并且给定蛋白质的S-亚硝基化状态取决于其亚细胞定位。
Caspase-3 is a cysteine protease located in both the cytoplasm and mitochondrial intermembrane space that is a central effector of many apoptotic pathways. In resting cells, a subset of caspase-3 zymogens is S-nitrosylated at the active site cysteine, inhibiting enzyme activity. During Fas-induced apoptosis, caspases are denitrosylated, allowing the catalytic site to function. In the current studies, we sought to identify the subpopulation of caspases that is regulated by S-nitrosylation. We report that the majority of mitochondrial, but not cytoplasmic, caspase-3 zymogens contain this inhibitory modification. In addition, the majority of mitochondrial caspase-9 is S-nitrosylated. These studies suggest that S-nitrosylation plays an important role in regulating mitochondrial caspase function and that the S-nitrosylation state of a given protein depends on its subcellular localization.
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影响因子：
4.1
作者：
Messmer, UK;Brune, B
通讯作者：
Brune, B
DOI：
10.1006/bbrc.1998.9688
发表时间：
1998-11-27
影响因子：
3.1
作者：
Fang, KZ;Ragsdale, NV;Gaston, B
通讯作者：
Gaston, B
影响因子：
56.9
作者：
Mannick, JB;Hausladen, A;Stamler, JS
通讯作者：
Stamler, JS
DOI：
10.1073/pnas.96.10.5752
发表时间：
1999-05-11
影响因子：
11.1
作者：
Krajewski, S;Krajewska, M;Reed, JC
通讯作者：
Reed, JC
影响因子：
15.9
作者：
GENARO, AM;HORTELANO, S;BOSCA, L
通讯作者：
BOSCA, L