Different functions of the common P/V/W and V-specific domains of rinderpest virus V protein in blocking IFN signalling.
Different functions of the common P/V/W and V-specific domains of rinderpest virus V protein in blocking IFN signalling.
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DOI：
10.1099/vir.0.056739-0
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发表时间：
2014-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Baron MD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chinnakannan SK;Holzer B;Bernardo BS;Nanda SK;Baron MD
副粘病毒的 V 蛋白由两个进化上不同的结构域组成，N 端 75% 是病毒 P、V 和 W 蛋白所共有的，并且在病毒之间不高度保守，而其余 25% 由富含半胱氨酸的 V 特异性结构域组成，该结构域在几乎所有副粘病毒中都是保守的。有证据支持麻疹病毒的 V 蛋白在阻断 I 型和 II 型 IFN 信号通路方面具有多种不同功能，但尚不清楚 V 的哪些结构域负责哪些活性以及是否所有这些活性都是有效阻断 IFN 信号传导所必需的。我们在此表明，牛瘟病毒 V 蛋白的两个结构域具有不同的功能：N 端结构域用于结合 STAT1，而 C 端 V 特异性结构域与 IFN 受体相关激酶 Jak1 和 Tyk2 相互作用。有效阻断 IFN 信号传导需要完整的 V 蛋白。
The V proteins of paramyxoviruses are composed of two evolutionarily distinct domains, the N-terminal 75 % being common to the viral P, V and W proteins, and not highly conserved between viruses, whilst the remaining 25 % consists of a cysteine-rich V-specific domain, which is conserved across almost all paramyxoviruses. There is evidence supporting a number of different functions of the V proteins of morbilliviruses in blocking the signalling pathways of type I and II IFNs, but it is not clear which domains of V are responsible for which activities and whether all these activities are required for effective blockade of IFN signalling. We have shown here that the two domains of rinderpest virus V protein have distinct functions: the N-terminal domain acted to bind STAT1, whilst the C-terminal V-specific domain interacted with the IFN receptor-associated kinases Jak1 and Tyk2. Effective blockade of IFN signalling required the intact V protein.
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作者：
Chinnakannan SK;Nanda SK;Baron MD
通讯作者：
Baron MD
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