Mass spectrometry captures structural intermediates in protein fiber self-assembly.
Mass spectrometry captures structural intermediates in protein fiber self-assembly.
复制标题
质谱法捕获蛋白质纤维自组装中的结构中间体
DOI：
10.1039/c7cc00307b
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发表时间：
2017-03-16
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rising A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Landreh M;Andersson M;Marklund EG;Jia Q;Meng Q;Johansson J;Robinson CV;Rising A
离子淌度质谱和分子动力学模拟的结合可以深入了解蜘蛛丝形成的中间体。由此产生的结构模型揭示了可溶性蛛丝蛋白如何利用其末端结构域组装成丝纤维。自组装蛋白质是多种生物支架的基础，使用大多数结构生物学方法进行研究都具有挑战性。在这里，我们展示了质谱 (MS) 与 MD 模拟相结合，捕获了蜘蛛丝形成过程中短寿命寡聚中间体的结构特征，从而直接了解其复杂的组装过程。
Integrating ion mobility mass spectrometry and molecular dynamics simulations provides insights into intermediates in spider silk formation. The resulting structural models reveal how soluble spidroin proteins use their terminal domains to assemble into silk fibers. Self-assembling proteins, the basis for a broad range of biological scaffolds, are challenging to study using most structural biology approaches. Here we show that mass spectrometry (MS) in combination with MD simulations captures structural features of short-lived oligomeric intermediates in spider silk formation, providing direct insights into its complex assembly process.
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