FAD C(4a)-hydroxide stabilized in a naturally fused styrene monooxygenase.
FAD C(4a)-hydroxide stabilized in a naturally fused styrene monooxygenase.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2013.10.013
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发表时间：
2013-11-29
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Gassner GT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tischler D;Schlömann M;van Berkel WJ;Gassner GT
StyA2B代表了一类新的苯乙烯单加氧酶，它将黄素还原酶和苯乙烯环氧化酶的活性整合到一个单一的多肽中。这种天然存在的融合蛋白为研究和设计与生物技术相关的对映选择性生化环氧化反应提供了新的途径。本文所报道的StyA2B的停流动力学研究确定了与相关双组分系统中单独的还原酶和环氧化酶组分所报道的类似的反应中间体。我们的研究确定了底物环氧化以及从FAD C(4a)-羟基中消除水是苯乙烯环氧化反应中的限速步骤。致力于加速这些反应步骤有望极大地提高催化效率以及StyA2B作为生物催化剂的价值。
StyA2B represents a new class of styrene monooxygenases that integrates flavin-reductase and styrene-epoxidase activities into a single polypeptide. This naturally-occurring fusion protein offers new avenues for studying and engineering biotechnologically relevant enantioselective biochemical epoxidation reactions. Stopped-flow kinetic studies of StyA2B reported here identify reaction intermediates similar to those reported for the separate reductase and epoxidase components of related two-component systems. Our studies identify substrate epoxidation and elimination of water from the FAD C(4a)-hydroxide as rate-limiting steps in the styrene epoxidation reaction. Efforts directed at accelerating these reaction steps are expected to greatly increase catalytic efficiency and the value of StyA2B as biocatalyst.
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影响因子：
2.9
作者：
Morrison, Eliot;Kantz, Auric;Sazinsky, Matthew H.
通讯作者：
Sazinsky, Matthew H.
影响因子：
4.8
作者：
Webb, Brian N.;Ballinger, Jordan W.;Kang, ChulHee
通讯作者：
Kang, ChulHee
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1977.tb11579.x
发表时间：
1977-01-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
GHISLA, S;ENTSCH, B;HUSEIN, M
通讯作者：
HUSEIN, M
影响因子：
3.2
作者：
Tischler, Dirk;Kermer, Rene;Schloemann, Michael
通讯作者：
Schloemann, Michael
影响因子：
2.9
作者：
Kantz, Auric;Gassner, George T.
通讯作者：
Gassner, George T.