PROMALS3D: a tool for multiple protein sequence and structure alignments.
PROMALS3D: a tool for multiple protein sequence and structure alignments.
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DOI：
10.1093/nar/gkn072
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发表时间：
2008-04
影响因子：
14.9
通讯作者：
Grishin NV
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pei J;Kim BH;Grishin NV
尽管多重序列比对 (MSA) 对于从结构建模到功能位点预测的广泛应用至关重要，但为远缘相关蛋白质构建准确的 MSA 仍然是一个很大程度上尚未解决的问题。快速增长的空间结构数据库是提高对齐质量的宝贵资源。我们探索使用 3D 结构信息来指导由我们的 MSA 程序 PROMALS 构建的序列比对。由此产生的工具 PROMALS3D 自动识别输入序列的已知 3D 结构的同源物，通过基于结构的比对导出结构约束，并将它们与序列约束相结合以构建基于一致性的多序列比对。输出是一致比对，汇集了输入蛋白质及其同源物的序列和结构信息。 PROMALS3D 还可以比对多个输入结构的序列，输出表示结合序列约束细化的基于多个结构的比对。 PROMALS3D 的优势在于，它为研究人员提供了一种简单的方法来生成与蛋白质序列和结构一致的高质量比对。 PROMALS3D 优于许多使用参考依赖和参考独立评估方法构建多个序列或结构比对的现有方法。
Although multiple sequence alignments (MSAs) are essential for a wide range of applications from structure modeling to prediction of functional sites, construction of accurate MSAs for distantly related proteins remains a largely unsolved problem. The rapidly increasing database of spatial structures is a valuable source to improve alignment quality. We explore the use of 3D structural information to guide sequence alignments constructed by our MSA program PROMALS. The resulting tool, PROMALS3D, automatically identifies homologs with known 3D structures for the input sequences, derives structural constraints through structure-based alignments and combines them with sequence constraints to construct consistency-based multiple sequence alignments. The output is a consensus alignment that brings together sequence and structural information about input proteins and their homologs. PROMALS3D can also align sequences of multiple input structures, with the output representing a multiple structure-based alignment refined in combination with sequence constraints. The advantage of PROMALS3D is that it gives researchers an easy way to produce high-quality alignments consistent with both sequences and structures of proteins. PROMALS3D outperforms a number of existing methods for constructing multiple sequence or structural alignments using both reference-dependent and reference-independent evaluation methods.
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DOI：
10.1073/pnas.89.22.10915
发表时间：
1992-11-15
影响因子：
11.1
作者：
HENIKOFF, S;HENIKOFF, JG
通讯作者：
HENIKOFF, JG
影响因子：
14.9
作者：
Holm, L;Sander, C
通讯作者：
Sander, C
DOI：
10.1093/protein/8.7.647
发表时间：
1995-07-01
期刊：
PROTEIN ENGINEERING
影响因子：
--
作者：
BOUTONNET, NS;ROOMAN, MJ;WODAK, SJ
通讯作者：
WODAK, SJ
影响因子：
5.8
作者：
Zhou, HY;Zhou, YQ
通讯作者：
Zhou, YQ
影响因子：
4.3
作者：
Notredame C
通讯作者：
Notredame C