Conformation dependence of backbone geometry in proteins.
Conformation dependence of backbone geometry in proteins.
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蛋白质中主链几何形状的构象依赖性。
DOI：
10.1016/j.str.2009.08.012
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发表时间：
2009-10-14
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Karplus PA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Berkholz DS;Shapovalov MV;Dunbrack RL Jr;Karplus PA
蛋白质结构测定和预测建模长期以来一直以肽主链具有单一的、与上下文无关的理想几何形状为指导。量子力学计算和经验分析都表明这是一种不正确的简化，因为主链共价几何实际上作为 Φ 和 Ψ 主链二面角的函数而系统地变化。在这里，我们使用一组非冗余的超高分辨率蛋白质结构来定义这些构象依赖性变异。这些趋势具有合理的结构基础，可以通过避免原子冲突或优化有利的静电相互作用来解释。为了促进这种新范例的采用，我们创建了一个共价键长度和键角的构象依赖性库，并表明它比现有方法提高了准确性，而无需任何额外的变量进行优化。来自晶体学精修和预测建模的蛋白质结构都将受益于新范式的结合。
Protein structure determination and predictive modeling have long been guided by the paradigm that the peptide backbone has a single, context-independent ideal geometry. Both quantum-mechanics calculations and empirical analyses have shown this is an incorrect simplification in that backbone covalent geometry actually varies systematically as a function of the Φ and Ψ backbone dihedral angles. Here, we use a nonredundant set of ultrahigh-resolution protein structures to define these conformation-dependent variations. The trends have a rational, structural basis that can be explained by avoidance of atomic clashes or optimization of favorable electrostatic interactions. To facilitate adoption of this new paradigm, we have created a conformation-dependent library of covalent bond lengths and bond angles and shown that it has improved accuracy over existing methods without any additional variables to optimize. Protein structures derived both from crystallographic refinement and predictive modeling both stand to benefit from incorporation of the new paradigm.
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影响因子：
13.8
作者：
Baldwin, RL;Rose, GD
通讯作者：
Rose, GD
影响因子：
8
作者：
Ho, BK;Thomas, A;Brasseur, R
通讯作者：
Brasseur, R
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
8
作者：
Karplus, PA
通讯作者：
Karplus, PA
影响因子：
2.9
作者：
HURLEY, JH;MASON, DA;MATTHEWS, BW
通讯作者：
MATTHEWS, BW