Probing membrane protein structure using water polarization transfer solid-state NMR.
Probing membrane protein structure using water polarization transfer solid-state NMR.
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DOI：
10.1016/j.jmr.2014.08.007
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发表时间：
2014-10
影响因子：
2.2
通讯作者：
Hong, Mei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Williams, Jonathan K.;Hong, Mei
水在蛋白质、脂质膜和其他生物大分子的结构和功能中起着至关重要的作用。固态核磁共振异核检测的从水到生物分子的1H极化转移是研究生物学中的说水 - 蛋白质、水 - 膜和水 - 碳水化合物相互作用的一种通用方法。我们综述了用于测量水到生物分子极化转移的射频脉冲序列、极化转移的机制以及这种方法在各种生物系统中的应用。三种极化转移机制，即化学交换、自旋扩散和核奥弗豪泽效应（NOE），在不同的温度、魔角旋转频率和脉冲辐照下表现出来。到目前为止，在所有研究的系统中化学交换普遍存在，而自旋扩散在大分子内的极化转移中起关键作用。在环境温度下，具有长停留时间的紧密结合的水分子在蛋白质中很少见。水极化转移技术已被用于研究微晶蛋白质、脂质膜和植物细胞壁多糖的水合作用，并得出通道和泵中离子传导的动力学和机制的原子分辨率细节。利用这种方法，我们测量了水到流感M2蛋白跨膜肽的极化转移，以获得关于这种四聚体质子通道结构的信息。在短混合时间内，极化转移速率是位点特异性的，并且取决于pH值、不稳定质子、侧链构象以及该四螺旋束中残基的径向位置。尽管存在多种依赖性，但初始转移速率反映了残基位置相对于充满水的孔隙的周期性，因此这种技术提供了一种收集二级结构信息、螺旋倾斜角和膜蛋白寡聚结构的方法。
Water plays an essential role in the structure and function of proteins, lipid membranes and other biological macromolecules. Solid-state NMR heteronuclear-detected 1H polarization transfer from water to biomolecules is a versatile approach for studying water-protein, water-membrane, and water-carbohydrate interactions in biology. We review radiofrequency pulse sequences for measuring water polarization transfer to biomolecules, the mechanisms of polarization transfer, and the application of this method to various biological systems. Three polarization transfer mechanisms, chemical exchange, spin diffusion and NOE, manifest themselves at different temperatures, magic-angle-spinning frequencies, and pulse irradiations. Chemical exchange is ubiquitous in all systems examined so far, and spin diffusion plays the key role in polarization transfer within the macromolecule. Tightly bound water molecules with long residence times are rare in proteins at ambient temperature. The water polarization-transfer technique has been used to study the hydration of microcrystalline proteins, lipid membranes, and plant cell wall polysaccharides, and to derive atomic-resolution details of the kinetics and mechanism of ion conduction in channels and pumps. Using this approach, we have measured the water polarization transfer to the transmembrane peptide of the influenza M2 protein to obtain information on the structure of this tetrameric proton channel. At short mixing times, the polarization transfer rates are site-specific and depend on the pH, labile protons, sidechain conformation, as well as the radial position of the residues in this four-helix bundle. Despite the multiple dependences, the initial transfer rates reflect the periodic nature of the residue positions from the water-filled pore, thus this technique provides a way of gleaning secondary structure information, helix tilt angle, and the oligomeric structure of membrane proteins.
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影响因子：
56.9
作者：
Cuello, LG;Cortes, DM;Perozo, E
通讯作者：
Perozo, E
来自固态NMR的流感M2质子通道中质子传导和门控的机制。
DOI：
10.1126/science.1191714
发表时间：
2010-10-22
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Hu F;Luo W;Hong M
通讯作者：
Hong M
影响因子：
2.7
作者：
Chevelkov, V;Faelber, K;Reif, B
通讯作者：
Reif, B
影响因子：
3.4
作者：
Hu, Jun;Asbury, Tom;Cross, Timothy A.
通讯作者：
Cross, Timothy A.
影响因子：
3.3
作者：
Holz, M;Heil, SR;Sacco, A
通讯作者：
Sacco, A