A new approach for detection and assignment of disulfide bonds in peptides.
A new approach for detection and assignment of disulfide bonds in peptides.
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检测和分配肽中二硫键的新方法。
DOI：
10.1016/0003-2697(86)90102-8
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发表时间：
1986
影响因子：
2.9
通讯作者：
Dixon,JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yazdanparast,R;Andrews,P;Smith,DL;Dixon,JE
介绍了一种用快原子轰击质谱（FABMS）鉴定多肽中二硫键的新方法。用高能氙束长时间轰击溶液中的含二硫键的肽会导致二硫键逐渐还原。这种还原是氙束最初产生的反应中间体的结果。表征链间二硫键的方法是基于还原肽的假分子离子的相对强度增加，同时氧化肽的质子化分子离子的相对强度降低。该信息允许鉴定通过分子间二硫键共价连接的肽片段。通过还原肽的质子化分子离子的相对强度相对于氧化肽的质子化分子离子的强度的增加来鉴定链内二硫键。这些结果表明，该方法可用于检测肽的二硫键，并提供有关肽中二硫键归属的明确信息。需要约1 nmol样品。
A new procedure is described for identification of disulfide bonds in peptides by fast atom bombardment mass spectrometry (FABMS). Prolonged bombardment of a disulfide-containing peptide in solution by a high-energy xenon beam results in gradual reduction of the disulfide bond. The reduction is the result of reaction intermediates initially produced by the xenon beam. The method for characterization of interchain disulfide bonds is based on the increase in the relative intensity of the pseudomolecular ions of the reduced peptides with a simultaneous decrease in the relative intensity of the protonated molecular ion of the oxidized peptide. This information allows one to identify peptide fragments covalently linked via intermolecular disulfide bonds. The intrachain disulfide bonds are identified by the increase in the relative intensity of the protonated molecular ion of the reduced peptide, relative to the intensity of the protonated molecular ion of the oxidized peptide. These results indicate that this method can be used to detect disulfide bonds of peptides and provides unambiguous information regarding disulfide bond assignment in peptides. Approximately 1 nmol of sample is required.
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