Role of hydration in collagen recognition by bacterial adhesins.
Role of hydration in collagen recognition by bacterial adhesins.
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水合在细菌粘附素识别胶原蛋白中的作用。
DOI：
10.1016/j.bpj.2011.03.033
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发表时间：
2011
影响因子：
3.4
通讯作者：
Vitagliano L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vitagliano L
蛋白质-蛋白质识别调控着绝大多数的生理或病理过程。我们用第一原理分子动力学方法研究了水合作用在细菌粘附素CNA识别胶原蛋白中的作用。我们对分离伙伴的水化性质的表征突出了CNA表面容易脱湿的区域，这些区域与复合体形成时疏水分子间相互作用所涉及的关键区域密切匹配，表明无配体的CNA的水化状态有利于蛋白质与胶原的识别。此外，CNA-胶原复合体的水化图谱显示，在两种蛋白质之间的界面上存在许多介导分子间相互作用的结构水分子。这些水化部位具有较长的停留时间、显著的结合自由能和类似于分离的胶原三螺旋的水化模式的几何分布。这些发现是CNA识别胶原三螺旋为水合分子的有力证据。对于这个结构基序，几个不满意的主链羰基的暴露导致了与溶剂的强烈相互作用，这被证明在胶原识别中也起到了作用。
Protein-protein recognition regulates the vast majority of physiological or pathological processes. We investigated the role of hydration in collagen recognition by bacterial adhesin CNA by means of first principle molecular-dynamics samplings. Our characterization of the hydration properties of the isolated partners highlights dewetting-prone areas on the surface of CNA that closely match the key regions involved in hydrophobic intermolecular interactions upon complex formation, suggesting that the hydration state of the ligand-free CNA predisposes the protein to the collagen recognition. Moreover, hydration maps of the CNA-collagen complex reveal the presence of a number of structured water molecules that mediate intermolecular interactions at the interface between the two proteins. These hydration sites feature long residence times, significant binding free energies, and a geometrical distribution that closely resembles the hydration pattern of the isolated collagen triple helix. These findings are striking evidence that CNA recognizes the collagen triple helix as a hydrated molecule. For this structural motif, the exposure of several unsatisfied backbone carbonyl groups results in a strong interplay with the solvent, which is shown to also play a role in collagen recognition.
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