Studying GGDEF Domain in the Act: Minimize Conformational Frustration to Prevent Artefacts.
Studying GGDEF Domain in the Act: Minimize Conformational Frustration to Prevent Artefacts.
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DOI：
10.3390/life11010031
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发表时间：
2021-01-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rinaldo S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mantoni F;Scribani Rossi C;Paiardini A;Di Matteo A;Cappellacci L;Petrelli R;Ricciutelli M;Paone A;Cutruzzolà F;Giardina G;Rinaldo S
含有GGDEF的蛋白质对不同的环境信号做出反应，在时间和空间上精细地调节环二鸟苷(c-di-GMP)水平，使变构控制成为相应蛋白质的一个独特特征。二鸟苷环化酶机制是这种控制的象征：两个GGDEF结构域，每个结合一个GTP分子，必须二聚化才能进入催化作用并产生c-di-GMP。二聚化的需要使GGDEF结构域成为多结构域蛋白质的理想构象开关。对先前表征的GGDEF结构域的动力学图谱的重新评估表明，它们也能够将GTP转换为GMP：当构象问题阻碍环化酶活性时，这种意外的反应发生。这些结果为溶液或结构研究提出了关于这些蛋白质的特性和工程的新问题。
GGDEF-containing proteins respond to different environmental cues to finely modulate cyclic diguanylate (c-di-GMP) levels in time and space, making the allosteric control a distinctive trait of the corresponding proteins. The diguanylate cyclase mechanism is emblematic of this control: two GGDEF domains, each binding one GTP molecule, must dimerize to enter catalysis and yield c-di-GMP. The need for dimerization makes the GGDEF domain an ideal conformational switch in multidomain proteins. A re-evaluation of the kinetic profile of previously characterized GGDEF domains indicated that they are also able to convert GTP to GMP: this unexpected reactivity occurs when conformational issues hamper the cyclase activity. These results create new questions regarding the characterization and engineering of these proteins for in solution or structural studies.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
3.2
作者：
Liu, Chong;Liew, Chong Wai;Lescar, Julien
通讯作者：
Lescar, Julien
影响因子：
3.5
作者：
Ching, Shi Min;Tan, Wan Jun;Lam, Yulin
通讯作者：
Lam, Yulin
影响因子：
4.4
作者：
An, Shuwen;Wu, Ji'en;Zhang, Lian-Hui
通讯作者：
Zhang, Lian-Hui
DOI：
10.1016/j.bbrc.2009.06.078
发表时间：
2009-09-04
影响因子：
3.1
作者：
Anand, Baskaran;Surana, Parag;Bhogaraju, Sagar;Pahari, Sushmita;Prakash, Balaji
通讯作者：
Prakash, Balaji