Thermodynamic Activity-Based Interpretation of Enzyme Kinetics.
Thermodynamic Activity-Based Interpretation of Enzyme Kinetics.
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基于热力学活性的酶动力学解释
DOI：
10.1016/j.tibtech.2017.01.003
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发表时间：
2017
影响因子：
17.3
通讯作者：
Pleiss J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pleiss J
实验确定的米氏常数Km的结果从两个效应的组合：底物的酶和底物和溶剂之间的相互作用的识别。对于底物特异性的溶剂独立分析，必须考虑底物的热力学活性，而不是其浓度。
The experimentally determined Michaelis constantKmresults from a combination of two effects: the recognition of the substrate by the enzyme and the interactions between substrate and solvent. For a solvent-independent analysis of substrate specificity, the thermodynamic activity of the substrate, rather than its concentration, must be considered.
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影响因子：
5.1
作者：
Janzen, Elena;Mueller, Michael;Pohl, Martina
通讯作者：
Pohl, Martina
基于热力学活性的酶动力学：非水酶学的有效工具
DOI：
--
发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
--
作者：
G. Sandoval;A. Marty;J. Condoret
通讯作者：
J. Condoret
影响因子：
--
作者：
Kokova, Mariya;Zavrel, Michael;Pohl, Martina
通讯作者：
Pohl, Martina
使用二磷酸硫胺素依赖性酶合成丙酸
DOI：
--
发表时间：
2009
期刊：
Biotechnology progress (Print)
影响因子：
--
作者：
R. Mikolajek;A. Spiess;M. Pohl;J. Büchs
通讯作者：
J. Büchs
影响因子：
3.8
作者：
J. Bert A. van Tol;R.M.M. Stevens;W. J. Veldhuizen;J. Jongejan;J. Duine
通讯作者：
J. Duine