Visualizing a one-way protein encounter complex by ultrafast single-molecule mixing.
Visualizing a one-way protein encounter complex by ultrafast single-molecule mixing.
复制标题
DOI：
10.1038/nmeth.1568
复制
发表时间：
2011-03
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Deniz, Ashok A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gambin, Yann;VanDelinder, Virginia;Ferreon, Allan Chris M.;Lemke, Edward A.;Groisman, Alex;Deniz, Ashok A.
我们将快速微流体混合与单分子Förster共振能量转移相结合，研究了内在无序的人类蛋白质α-突触核蛋白的折叠动力学。0.2 ms的时间分辨率揭示了初始崩溃的未折叠的蛋白质诱导的结合与脂质模拟物和随后的快速形成的瞬态结构内的遭遇复杂。该方法还能够研究由大量稀释引发的弱结合复合物的快速解离和解折叠。
We combined rapid microfluidic mixing with single-molecule Förster Resonance Energy Transfer to study the folding kinetics of the intrinsically disordered human protein α-synuclein. The time-resolution of 0.2 ms revealed initial collapse of the unfolded protein induced by binding with lipid-mimics and subsequent rapid formation of transient structures within the encounter complex. The method also enabled study of rapid dissociation and unfolding of weakly bound complexes triggered by massive dilution.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.4
作者：
Hamadani, Kambiz M.;Weiss, Shimon
通讯作者：
Weiss, Shimon
DOI：
10.1073/pnas.0809232106
发表时间：
2009-04-07
影响因子：
11.1
作者：
Ferreon, Allan Chris M.;Gambin, Yann;Deniz, Ashok A.
通讯作者：
Deniz, Ashok A.
DOI：
10.1073/pnas.0901178106
发表时间：
2009-07-21
影响因子：
11.1
作者：
Chung, Hoi Sung;Louis, John M.;Eaton, William A.
通讯作者：
Eaton, William A.
影响因子：
15
作者：
Lemke, Edward A.;Gambin, Yann;Deniz, Ashok A.
通讯作者：
Deniz, Ashok A.
影响因子：
6.8
作者：
Wright, Peter E.;Dyson, H. Jane
通讯作者：
Dyson, H. Jane