Interaction of NUB1 with the proteasome subunit S5a.
Interaction of NUB1 with the proteasome subunit S5a.
复制标题
NUB1 与蛋白酶体亚基 S5a 的相互作用。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2005.09.014
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kamitani,Tetsu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tanji,Kunikazu;Tanaka,Tomoaki;Kamitani,Tetsu
NUB 1与泛素样蛋白NEDD 8相互作用，将NEDD 8单体和neddylated蛋白靶向蛋白酶体进行降解。因此，NUB 1被认为是NEDD 8缀合系统的有效下调因子。由于NUB 1具有UBL结构域，这是以前被证明是一个S5 a相互作用的基序在RAD 23/HHR 23，我们最初假设，NUB 1通过其UBL结构域与S5 a亚基的蛋白酶体相互作用。为了验证这一点，我们进行了体外GST下拉试验和酵母双杂交试验。出乎意料的是，我们的研究表明，NUB 1直接与S5 a亚基通过其氨基酸残基536和584之间的C-末端区域，而不是通过其UBL结构域相互作用。虽然UBL结构域不是NUB 1中的S5 a相互作用基序，但我们的进一步研究表明，UBL结构域是NUB 1功能所必需的。
NUB1 interacts with a ubiquitin-like protein NEDD8 to target the NEDD8 monomer and neddylated proteins to the proteasome for degradation. Therefore, NUB1 is thought to be a potent downregulator of NEDD8 conjugation system. Since NUB1 possesses a UBL domain, which was previously shown to be an S5a-interacting motif in RAD23/HHR23, we initially hypothesized that NUB1 interacts with the S5a subunit of the proteasome through its UBL domain. To examine this, we performed an in vitro GST pull-down assay and a yeast two-hybrid assay. Unexpectedly, our studies revealed that NUB1 directly interacts with the S5a subunit through its C-terminal region between amino acid residues 536 and 584, not through its UBL domain. Although the UBL domain was not an S5a-interacting motif in NUB1, our further studies revealed that the UBL domain is required for the function of NUB1.
影响因子：
4.8
作者：
Kamitani, T;Kito, K;Yeh, ETH
通讯作者：
Yeh, ETH
影响因子：
64.8
作者：
HOLLENBERG, SM;WEINBERGER, C;EVANS, RM
通讯作者：
EVANS, RM
影响因子：
3.5
作者：
Akey, DT;Zhu, XM;Sohocki, MM
通讯作者：
Sohocki, MM