SptP106–136 plays a role in the complex formation with SptP-specific chaperone SicP
SptP106–136 plays a role in the complex formation with SptP-specific chaperone SicP
复制标题
SptP106–136 在与 SptP 特异性伴侣 SicP 的复合物形成中发挥作用
DOI：
10.1080/09168451.2014.921552
复制
发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
K. Oosawa
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
F. Hayashi;Yuri Kawashima;Shinobu Takeuchi;Kensuke Okimori;Eri Inobe;K. Oosawa
SptP是沙门氏菌的毒力效应蛋白，参与细菌侵入宿主细胞。为了有效分泌，SptP通过其伴侣结合结构域（残基35-139）与SptP特异性伴侣SicP形成复合物。通过体外重构实验，我们认为SptP残基106-136可能是与SicP形成复合物的重要组成部分。
SptP is a virulence effector protein of Salmonella that is involved in bacterial invasion into a host cell. For effective secretion, SptP forms a complex with SptP-specific chaperone SicP through its chaperone-binding domain, residues 35–139. Here, we suggest the possibility that residues 106–136 of SptP are important for complex formation with SicP by in vitro reconstitution experiments.
影响因子：
3.6
作者：
Button JE;Galán JE
通讯作者：
Galán JE
影响因子：
3.2
作者：
Fu, YX;Galán, JE
通讯作者：
Galán, JE