Regulation of chaperone/effector complex synthesis in a bacterial type III secretion system.
Regulation of chaperone/effector complex synthesis in a bacterial type III secretion system.
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DOI：
10.1111/j.1365-2958.2011.07784.x
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发表时间：
2011-09
影响因子：
3.6
通讯作者：
Galán JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Button JE;Galán JE
III型蛋白分泌系统（T3 SS），其已经进化为将细菌蛋白递送到有核细胞中，在与真核宿主密切相关的许多革兰氏阴性细菌物种中发现。通过定制的分子伴侣，注定要通过这种分泌途径的蛋白质被靶向到分泌机器，与它们形成高度有序的复合物。在这里，我们已经确定了一种机制，协调鼠伤寒沙门氏菌T3 SS分子伴侣SicP及其同源效应SptP的表达。效应子的翻译与其伴侣蛋白的翻译偶联，并且在不存在翻译偶联的情况下，抑制性RNA结构阻止sptP的翻译。此外，我们已经发现，翻译耦合是必不可少的分泌能力的SicP/SptP复合物组装。这里提供的数据显示了功能相关蛋白质的基因组组织如何对蛋白质功能产生重大影响。
Type III protein secretion systems (T3SS), which have evolved to deliver bacterial proteins into nucleated cells, are found in many species of Gram-negative bacteria that live in close association with eukaryotic hosts. Proteins destined to travel this secretion pathway are targeted to the secretion machine by customized chaperones, with which they form highly ordered complexes. Here, we have identified a mechanism that coordinates the expression of the Salmonella Typhimurium T3SS chaperone SicP and its cognate effector SptP. Translation of the effector is coupled to that of its chaperone, and in the absence of translational coupling, an inhibitory RNA structure prevents translation of sptP. Furthermore, we have found that translational coupling is essential for secretion-competent SicP/SptP complex assembly. The data presented here show how the genomic organization of functionally related proteins can have a significant impact on protein function.
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DOI：
10.1073/pnas.92.26.11998
发表时间：
1995-12-19
影响因子：
11.1
作者：
Sory, MP;Boland, A;Cornelis, GR
通讯作者：
Cornelis, GR
影响因子：
3.6
作者：
Blocker, A;Jouihri, N;Allaoui, A
通讯作者：
Allaoui, A
影响因子：
3.2
作者：
Bronstein, PA;Miao, EA;Miller, SI
通讯作者：
Miller, SI
影响因子：
64.8
作者：
Stebbins, CE;Galán, JE
通讯作者：
Galán, JE
影响因子：
64.8
作者：
通讯作者：
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