Growth signal transduction: Rapid activation of covalently bound ornithine decarboxylase during phosphatidylinositol breakdown

Growth signal transduction: Rapid activation of covalently bound ornithine decarboxylase during phosphatidylinositol breakdown
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生长信号转导:磷脂酰肌醇分解过程中共价结合的鸟氨酸脱羧酶的快速激活

DOI:
10.1016/0092-8674(87)90557-5
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发表时间:
1987
期刊:
影响因子:
64.5
通讯作者:
L. Andersson
L. Andersson
中科院分区:
生物学1区
文献类型:
--
作者:
T. Mustelin;H. Pösö;S. Lapinjoki;J. Gynther;L. Andersson

文献摘要

参考文献

被引文献

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我们以前已经证明,用丝裂原基因处理T淋巴细胞可以通过一种不依赖于蛋白质合成但需要能量和完整的细胞骨架的机制来诱导ODC的快速激活。在这里,我们通过免疫沉淀实验和化学分析表明,ODC通过肌醇共价连接到细胞膜上。用来自B.thurlngisis的磷脂酰肌醇特异性磷脂酶C处理超声处理的细胞后,ODC的活性迅速增加。同样的处理对完整细胞没有影响,提示ODC附着在细胞膜的细胞质表面。我们得出结论,ODC的释放和激活是通过一种新的机制发生的,涉及配体-受体相互作用后磷脂酰肌醇的分解。
We have previously shown that treatment of T lymphocytes with mitogenlc llgands induces a rapid activation of omithlne decarboxylase (ODC) through a mechanism that is independent of protein synthesis but requires energy and an intact cytoskeleton. Here we show by immunoprecipitation experiments and by chemical analyses that ODC is covalently linked to the cell membrane by inositol. Treatment of sonicated cells with a phosphatidylinositol-specific phospholipase C from B. thurlngiensis caused a rapid Mold increase in ODC activity. Similar treatment of intact ceils had no effect, suggesting that the ODC is attached to the cytoplasmic surface of the membrane. We conclude that ODC release and activation occur by a novel mechanism involving phosphatidyllnositol breakdown following ligand-receptor interaction.
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DOI: --
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