Cryo-electron microscopy analysis of small membrane proteins.
Cryo-electron microscopy analysis of small membrane proteins.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2020.05.009
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发表时间：
2020-10
影响因子：
6.8
通讯作者：
Mancia F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nygaard R;Kim J;Mancia F
单粒子低温电子显微镜的最新进展促进了膜蛋白结构数量的指数增长，确定接近原子分辨率。然而，尽管显微镜硬件、冷冻EM软件和样品制备技术有所改进，但小尺寸膜蛋白（即< 150千道尔顿）的结构分析仍然存在挑战。在这里，我们讨论了最近的例子，从这一类的大分子结构确定的冷冻EM。我们分析了潜在的困难，使技术，如使用抗体片段来获得尺寸和提供基准的颗粒排列，和未解决的问题，如在空气-水界面的复合物的错位。最后，我们简要强调了这些成功故事的生物相关性，以及我们对未来的预测。
Recent advances in single-particle cryogenic-electron microscopy have facilitated an exponential growth in the number of membrane protein structures determined to close to atomic resolution. Nevertheless, despite improvements in microscope hardware, cryo-EM software and sample preparation techniques, challenges remain for structural analysis of small-sized membrane proteins (i.e. < 150 kilodalton). Here we discuss recent examples of structures of macromolecules from this category determined by cryo-EM. We analyze the underlying difficulties, the enabling technologies such as the use of antibody fragments to gain size and provide fiducials for particle alignment, and the unresolved issues like dislocation of complexes at the air-water interface. Finally, we briefly highlight the biological relevance of some of these success stories, and our predictions for the future.
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作者：
通讯作者：
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