Intermediate Filament Disassembly in Cultured Dorsal Root Ganglion Neurons Is Associated with Amino‐Terminal Head Domain Phosphorylation of Specific Subunits
Intermediate Filament Disassembly in Cultured Dorsal Root Ganglion Neurons Is Associated with Amino‐Terminal Head Domain Phosphorylation of Specific Subunits
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培养的背根神经节神经元的中间丝分解与特定亚基的氨基末端头域磷酸化有关
DOI：
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发表时间：
1998
影响因子：
4.7
通讯作者：
W. Mushynski
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Benoit I. Giasson;W. Mushynski
摘要：我们先前报道，在培养的大鼠背根神经节神经元上，蛋白激酶A的激活与低浓度的冈田酸一起处理，选择性地抑制蛋白磷酸-2A，提高了神经丝三联体蛋白的Triton X-100的溶解度。我们现在发现，外周蛋白和α-Interexin遵循与神经丝亚单位相同的片段分布，这与这些神经元中的所有五个细胞质中间丝蛋白形成一个完整的细丝网络的概念一致，该网络的组装可以受到蛋白激酶A的调节。与以前观察到的轻微神经丝亚单位的情况类似，外周蛋白氨基末端头域的磷酸化与细丝断裂之间存在强烈的相关性。相反，在促进分解的条件下，不显著水平的32P被掺入到α-Interexin中，表明该蛋白的磷酸化不直接参与细丝断裂。中等大小的神经丝亚单位(NFM)的情况并不清楚。NFM的磷酸肽图显示了许多头部和尾部区域的磷酸化位点。然而，在促进细丝分解的条件下，NFM头域磷酸化的变化不像外周蛋白那样明显。
Abstract: We previously reported that activation of protein kinase A in cultured rat dorsal root ganglion neurons, treated concomitantly with low concentrations of okadaic acid that selectively inhibit protein phosphatase‐2A, enhanced the Triton X‐100 solubility of neurofilament triplet proteins. We now show that peripherin and α‐internexin follow the same fragmentation profile as the neurofilament subunits, consistent with the notion that all five cytoplasmic intermediate filament proteins in these neurons form an integrated filamentous network whose assembly can be modulated by protein kinase A. Similar to the situation previously observed for the light neurofilament subunit, there was a strong correlation between phosphorylation of the amino‐terminal head domain of peripherin and filament fragmentation. In contrast, insignificant levels of 32P were incorporated into α‐internexin under conditions promoting disassembly, indicating that phosphorylation of this protein is not involved directly in filament fragmentation. The situation for the mid‐sized neurofilament subunit (NFM) was not as clear‐cut. Phosphopeptide mapping of NFM revealed many head and tail domain phosphorylation sites. However, changes in NFM head domain phosphorylation under conditions promoting filament disassembly were not as pronounced as for peripherin.
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