Structural insight into nascent polypeptide chain-mediated translational stalling.
Structural insight into nascent polypeptide chain-mediated translational stalling.
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DOI：
10.1126/science.1177662
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发表时间：
2009-12-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Beckmann R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Seidelt B;Innis CA;Wilson DN;Gartmann M;Armache JP;Villa E;Trabuco LG;Becker T;Mielke T;Schulten K;Steitz TA;Beckmann R
大肠杆菌色氨酸酶操纵子的表达取决于上游 TnaC 前导肽翻译过程中核糖体的停滞，TnaC 新生链和核糖体出口通道之间的相互作用至关重要。我们确定了 5.8 Å 分辨率的冷冻电子显微镜和 tnaC 前导基因翻译过程中停滞的核糖体的单粒子重建。新生链在出口隧道内延伸，在不同位点与核糖体成分接触。停滞后，肽基转移酶中心内的两个保守残基采用了阻止释放因子结合的构象。我们提出了一种模型，通过该模型将隧道内的相互作用传递到肽基转移酶中心以抑制翻译。此外，我们表明新生链在核糖体出口隧道内采用不同的构象。
Expression of the Escherichia coli tryptophanase operon depends upon ribosome stalling during translation of the upstream TnaC leader peptide, a process for which interactions between the TnaC nascent chain and the ribosomal exit tunnel are critical. We determined a 5.8 Å resolution cryo-electron microscopy and single particle reconstruction of a ribosome stalled during translation of the tnaC leader gene. The nascent chain was extended within the exit tunnel, making contacts with ribosomal components at distinct sites. Upon stalling, two conserved residues within the peptidyltransferase center adopted conformations that preclude binding of release factors. We propose a model whereby interactions within the tunnel are relayed to the peptidyltransferase center to inhibit translation. Moreover, we show that nascent chains adopt distinct conformations within the ribosomal exit tunnel.
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影响因子：
64.5
作者：
Nakatogawa, H;Ito, K
通讯作者：
Ito, K
影响因子：
2.9
作者：
Lu, JL;Deutsch, C
通讯作者：
Deutsch, C
影响因子：
56.9
作者：
Weixlbaumer, Albert;Jin, Hong;Ramakrishnan, Venki
通讯作者：
Ramakrishnan, Venki
影响因子：
3.2
作者：
Oliver, D;Norman, J;Sarker, S
通讯作者：
Sarker, S
DOI：
10.1126/science.1178535
发表时间：
2009-12-04
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Becker T;Bhushan S;Jarasch A;Armache JP;Funes S;Jossinet F;Gumbart J;Mielke T;Berninghausen O;Schulten K;Westhof E;Gilmore R;Mandon EC;Beckmann R
通讯作者：
Beckmann R