Fatty acyl recognition and transfer by an integral membrane S-acyltransferase.
Fatty acyl recognition and transfer by an integral membrane S-acyltransferase.
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DOI：
10.1126/science.aao6326
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发表时间：
2018-01-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Banerjee A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rana MS;Kumar P;Lee CJ;Verardi R;Rajashankar KR;Banerjee A
DHHC（Asp-His-His-Cys）棕榈酰转移酶是真核生物的膜酶，催化蛋白质棕榈酰化，在小分子鸟苷三磷酸酶（GT3）信号传导、细胞粘附和神经元受体支架等生理过程中发挥重要作用。我们目前的晶体结构的两个DHHC棕榈酰转移酶和共价中间模拟。活性位点位于膜-胞质溶胶界面，这使得酶能够通过使用脂肪酰辅酶A催化硫酯交换化学，并解释了为什么膜近端半胱氨酸是棕榈酰化的候选者。酰基链结合在由跨膜结构域形成的空腔中。我们提出了一种机制，在DHHC酶的基础上的空腔突变体的酰基链长度的选择性与偏好较短和较长的酰基链。
DHHC (Asp-His-His-Cys) palmitoyltransferases are eukaryotic integral membrane enzymes that catalyze protein palmitoylation, which is important in a range of physiological processes, including small guanosine triphosphatase (GTPase) signaling, cell adhesion, and neuronal receptor scaffolding. We present crystal structures of two DHHC palmitoyltransferases and a covalent intermediate mimic. The active site resides at the membrane-cytosol interface, which allows the enzyme to catalyze thioester-exchange chemistry by using fatty acyl–coenzyme A and explains why membrane-proximal cysteines are candidates for palmitoylation. The acyl chain binds in a cavity formed by the transmembrane domain. We propose a mechanism for acyl chain–length selectivity in DHHC enzymes on the basis of cavity mutants with preferences for shorter and longer acyl chains.
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DOI：
10.1126/science.1249830
发表时间：
2014-10-31
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Baud MGJ;Lin-Shiao E;Cardote T;Tallant C;Pschibul A;Chan KH;Zengerle M;Garcia JR;Kwan TT;Ferguson FM;Ciulli A
通讯作者：
Ciulli A
影响因子：
16.2
作者：
Hayashi, Takashi;Thomas, Gareth M.;Huganir, Richard L.
通讯作者：
Huganir, Richard L.
影响因子：
2.9
作者：
Hamel LD;Deschenes RJ;Mitchell DA
通讯作者：
Mitchell DA
影响因子：
4.1
作者：
Gonzalez Montoro, Ayelen;Quiroga, Rodrigo;Valdez Taubas, Javier
通讯作者：
Valdez Taubas, Javier
影响因子：
4.8
作者：
Gottlieb, Colin D.;Zhang, Sheng;Linder, Maurine E.
通讯作者：
Linder, Maurine E.