Single-molecule stepping and structural dynamics of myosin X.
Single-molecule stepping and structural dynamics of myosin X.
复制标题
DOI：
10.1038/nsmb.1785
复制
发表时间：
2010-04
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
肌球蛋白X是一种非传统的肌球蛋白，具有令人费解的运动特性。我们研究了运动的二聚肌球蛋白X使用单分子荧光技术- polTIRF，FIONA，和视差测量旋转角度和三维位置的分子在其行走。结果发现，肌球蛋白X的步骤，在一个手在手的方式进行以下的左手螺旋路径沿着两个单一的肌动蛋白丝和束。它的步长和速度在肌动蛋白束上比单独的细丝小，这表明肌球蛋白X经常踩到一束中相邻的细丝上。这些数据表明，先前假定的单个α-螺旋结构域机械地延伸了3-IQ基序杠杆臂，并且颈尾铰链或尾部是柔性的。这些结构特征，结合膜和微管结合域，使肌球蛋白X在细胞中不同的肌动蛋白结构上执行多种功能。
Myosin X is an unconventional myosin with puzzling motility properties. We studied the motility of dimerized myosin X using single molecule fluorescence techniques – polTIRF, FIONA, and Parallax to measure rotation angles and 3-dimensional position of the molecule during its walk. It was found that Myosin X steps processively in a hand-over-hand manner following a left-handed helical path along both single actin filaments and bundles. Its step size and velocity are smaller on actin bundles than individual filaments, suggesting myosin X often steps onto neighboring filaments in a bundle. The data suggest that a previously postulated single α-helical domain mechanically extends the 3-IQ motif lever arm and either the neck-tail hinge or the tail is flexible. These structural features, in conjunction with the membrane and microtubule binding domains, enable myosin X to perform multiple functions on varied actin structures in cells.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.8
作者：
Homma, K;Ikebe, M
通讯作者：
Ikebe, M
影响因子：
64.8
作者：
Kerssemakers, Jacob W. J.;Munteanu, E. Laura;Dogterom, Marileen
通讯作者：
Dogterom, Marileen
影响因子：
16
作者：
Mukherjea, Monalisa;Llinas, Paola;Kim, HyeongJun;Travaglia, Mirko;Safer, Daniel;Menetrey, Julie;Franzini-Armstrong, Clara;Selvin, Paul R.;Houdusse, Anne;Sweeney, H. Lee
通讯作者：
Sweeney, H. Lee
影响因子：
21.3
作者：
Berg, JS;Cheney, RE
通讯作者：
Cheney, RE
DOI：
10.1073/pnas.0602443103
发表时间：
2006-08-15
影响因子：
11.1
作者：
Bohil, Aparna B.;Robertson, Brian W.;Cheney, Richard E.
通讯作者：
Cheney, Richard E.