Structure and Interactions of the TPR Domain of Sgt2 with Yeast Chaperones and Ybr137wp.
Structure and Interactions of the TPR Domain of Sgt2 with Yeast Chaperones and Ybr137wp.
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DOI：
10.3389/fmolb.2017.00068
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发表时间：
2017
影响因子：
5
通讯作者：
Isaacson RL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Krysztofinska EM;Evans NJ;Thapaliya A;Murray JW;Morgan RML;Martinez-Lumbreras S;Isaacson RL
富含谷氨酰胺的小分子三肽重复序列蛋白2（Sgt 2）是一种多模块共伴侣蛋白，参与多种蛋白质质量控制途径。Sgt 2和其他几种蛋白质（包括SGTA、Hop和CHIP）的TPR结构域是高度保守的基序，已知其与分子伴侣（如Hsp 70和Hsp 90）形成瞬时复合物。在这项工作中，我们提出了第一个高分辨率的晶体结构的Sgt2_TPR单独和复杂的C-末端肽PTVEEVD从热休克蛋白，Ssa 1。使用核磁共振光谱和等温滴定量热法，我们表明，Sgt2_TPR相互作用的肽对应的C-末端的Ssa 1，Hsc 82，和Ybr 137 wp具有类似的结合模式和亲和力。
Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2 (Sgt2) is a multi-module co-chaperone involved in several protein quality control pathways. The TPR domain of Sgt2 and several other proteins, including SGTA, Hop, and CHIP, is a highly conserved motif known to form transient complexes with molecular chaperones such as Hsp70 and Hsp90. In this work, we present the first high resolution crystal structures of Sgt2_TPR alone and in complex with a C-terminal peptide PTVEEVD from heat shock protein, Ssa1. Using nuclear magnetic resonance spectroscopy and isothermal titration calorimetry, we demonstrate that Sgt2_TPR interacts with peptides corresponding to the C-termini of Ssa1, Hsc82, and Ybr137wp with similar binding modes and affinities.
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影响因子：
2.7
作者：
Chen VB;Wedell JR;Wenger RK;Ulrich EL;Markley JL
通讯作者：
Markley JL
影响因子：
3.7
作者：
Darby JF;Krysztofinska EM;Simpson PJ;Simon AC;Leznicki P;Sriskandarajah N;Bishop DS;Hale LR;Alfano C;Conte MR;Martínez-Lumbreras S;Thapaliya A;High S;Isaacson RL
通讯作者：
Isaacson RL
DOI：
10.1038/nrm3226
发表时间：
2011-11-16
期刊：
Nature reviews. Molecular cell biology
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
4.8
作者：
Carrigan, PE;Nelson, GM;Smith, DF
通讯作者：
Smith, DF