Purification and properties of the cyclic 3',5'-AMP-binding protein from the muscle of the Nematode Ascaris suum.
Purification and properties of the cyclic 3',5'-AMP-binding protein from the muscle of the Nematode Ascaris suum.
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猪蛔虫肌肉中环状 3,5-AMP 结合蛋白的纯化和特性。
DOI：
10.1016/0003-9861(89)90297-x
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发表时间：
1989
影响因子：
3.9
通讯作者：
Hofer,HW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thalhofer,HP;Starz,W;Daum,G;Wurster,B;Harris,BG;Hofer,HW
从猪蛔虫的肌肉中分离出环状 3',5'-AMP 结合蛋白，并纯化至表观同质性。在变性条件下的电泳中，它作为具有相对Mr54,000 的蛋白质迁移。在凝胶过滤柱上，在保持环状3'，5'-AMP结合特性完整的条件下，以相当于大于200,000的蛋白质的体积洗脱。纯化的蛔虫蛋白激酶催化亚基和牛心环3',5'-AMP依赖性蛋白激酶C亚基均被环3',5'-AMP结合蛋白抑制。凝胶过滤研究表明，蛋白激酶和来自蛔虫的环状 3',5'-AMP 结合蛋白之间形成了稳定的蛋白复合物。
The cyclic 3′,5′-AMP-binding protein was isolated from the muscle ofAscaris suumand purified to apparent homogeneity. It migrated as a protein with a relativeMr54,000 on electrophoresis under denaturing conditions. On gel filtration columns it was eluted at a volume corresponding to a protein ofMrgreater than 200,000 under conditions which kept the cyclic 3′,5′-AMP-binding property intact. The purified catalytic subunit of protein kinase fromAscarisand the C subunit of cyclic 3′,5′-AMP-dependent protein kinase from bovine heart were inhibited by the cyclic 3′,5′-AMP-binding protein. Gel filtration studies indicated the formation of a stable protein complex between the protein kinase and the cyclic 3′,5′-AMP-binding protein fromAscaris.
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