Sidechain and backbone potential function for conformational analysis of proteins.
Sidechain and backbone potential function for conformational analysis of proteins.
复制标题
侧链和主链潜在功能用于蛋白质构象分析。
DOI：
10.1111/j.1399-3011.1985.tb02203.x
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发表时间：
1985
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Viswanadhan,VN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Crippen,GM;Viswanadhan,VN
本文提出了一种改进的势函数用于蛋白质构象的计算。每个氨基酸残基由两个点表示。主链由C α原子的顺序跟踪，侧链结构和相互作用的细节由代表性侧链原子表示。该势能函数是从22个高分辨率蛋白质晶体结构的数据库中发展起来的，包括从一个类似的数据库中发展起来的早期势能的组成部分，其中每个氨基酸残基仅由其C α原子表示。在几乎所有的测试方面，目前的潜力优于以前的单点潜力，并被证明是有用的蛋白质折叠的模拟。
An improved potential function has been devised for the calculation of protein conformations. Each amino acid residue is represented by two points. The mainchain is traced by the sequence ofCαatoms, and the details of sidechain structure and interactions are represented by a representative sidechain atom. This potential function has been developed from a data base of 22 high resolution protein crystal structures and includes the components of an earlier potential developed from a similar data base where each amino acid residue is represented by only itsCαatom. In virtually all aspects of testing, the present potential betters the previous single‐point potential, and is shown to be useful in the simulation of protein folding.
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