Precursor-Receptor Interactions in the Twin Arginine Protein Transport Pathway Probed with a New Receptor Complex Preparation.
Precursor-Receptor Interactions in the Twin Arginine Protein Transport Pathway Probed with a New Receptor Complex Preparation.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.8b00026
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发表时间：
2018-03-13
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Berks BC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wojnowska M;Gault J;Yong SC;Robinson CV;Berks BC
双精氨酸易位 (Tat) 系统将折叠的蛋白质移动穿过细菌的细胞质膜和植物叶绿体的类囊体膜。 Tat 途径的信号肽承载底物（前体蛋白）在膜上被 TatBC 受体复合物识别。 TatBC 复合物唯一确定的制备方法使用洗涤剂洋地黄皂苷，使其不适合生物物理分析。在这里，我们展示了去垢剂糖薯蓣皂苷元 (GDN) 可以用来代替洋地黄皂苷来分离均质的 TatBC 复合物，该复合物以生理特异性结合前体蛋白。我们使用这种新的制剂来定量表征完全定义的系统中的 TatBC-前体相互作用。此外，我们还发现 GDN 溶解的 TatBC 复合物可与大量磷脂共同纯化。
The twin arginine translocation (Tat) system moves folded proteins across the cytoplasmic membrane of bacteria and the thylakoid membrane of plant chloroplasts. Signal peptide-bearing substrates of the Tat pathway (precursor proteins) are recognized at the membrane by the TatBC receptor complex. The only established preparation of the TatBC complex uses the detergent digitonin, rendering it unsuitable for biophysical analysis. Here we show that the detergent glyco-diosgenin (GDN) can be used in place of digitonin to isolate homogeneous TatBC complexes that bind precursor proteins with physiological specificity. We use this new preparation to quantitatively characterize TatBC–precursor interactions in a fully defined system. Additionally, we show that the GDN-solubilized TatBC complex co-purifies with substantial quantities of phospholipids.
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