Structural analysis of the transitional state of Arp2/3 complex activation by two actin-bound WCAs.
Structural analysis of the transitional state of Arp2/3 complex activation by two actin-bound WCAs.
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DOI：
10.1038/ncomms4308
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发表时间：
2014
影响因子：
16.6
通讯作者：
Dominguez, Roberto
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Boczkowska, Malgorzata;Rebowski, Grzegorz;Kast, David J.;Dominguez, Roberto
成核促进因子（NPFs）的C端WCA区含有肌动蛋白（W）和Arp 2/3复合物（CA）的结合位点，可激活Arp 2/3复合物对肌动蛋白丝的成核和分支。它是辩论是否需要一个或两个NPF的激活。在这里，我们提出了确凿的证据，支持两个NPF模型，并表明，肌动蛋白在两个哺乳动物NPF，N-WASP和WAVE 2，Arp 2/3复合物的相互作用中起着至关重要的作用。肌动蛋白-WCA和神经胶质成熟因子（GMF）之间的竞争结合Arp 2/3复合物表明，在激活过程中的第一个肌动蛋白单体结合在Arp 2的倒刺末端。基于时间分辨荧光共振能量转移得到的距离约束，我们定义了两个肌动蛋白-WCA在Arp 2/3复合物上的相对位置，并提出了一个11亚基过渡复合物的原子模型。
Actin filament nucleation and branching by Arp2/3 complex is activated by nucleation-promoting factors (NPFs), whose C-terminal WCA region contains binding sites for actin (W) and Arp2/3 complex (CA). It is debated whether one or two NPFs are required for activation. Here, we present conclusive evidence in support of the two-NPF model and show that actin plays a crucial role in the interactions of two mammalian NPFs, N-WASP and WAVE2, with Arp2/3 complex. Competition between actin-WCA and glia maturation factor (GMF) for binding to Arp2/3 complex suggests that during activation the first actin monomer binds at the barbed end of Arp2. Based on distance constrains obtained by time-resolved fluorescence resonance energy transfer, we define the relative position of the two actin-WCAs on Arp2/3 complex and propose an atomic model of the 11-subunit transitional complex.
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