Structural basis for regulation of Arp2/3 complex by GMF.
Structural basis for regulation of Arp2/3 complex by GMF.
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DOI：
10.1038/nsmb.2628
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发表时间：
2013-09
影响因子：
16.8
通讯作者：
Nolen, Brad J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Luan, Qing;Nolen, Brad J.
Arp2/3复合体通过成核分支肌动蛋白丝介导板足等复杂细胞结构的形成。Arp2/3复合体的活性受到十几种调节因子的精确控制，但调节因子与该复合体相互作用的结构机制尚不清楚。GMF是最近发现的Arp2/3复合物的调节因子，可以抑制成核和可拆卸分支。我们分析了小家鼠GMF和牛Arp2/3的240 kDa复合物的结构，发现GMF与Arp2的倒刺端结合，与WASP家族蛋白的结合位点重叠。该结构表明GMF可以像cofilin结合丝侧一样结合分支连接，这与GMF对cofilin的脱支机制一致。GMF- arp2界面揭示了GMF中ADF-H肌动蛋白结合域是如何被利用来特异性识别Arp2/3复合物而不是肌动蛋白的。
Arp2/3 complex mediates formation of complex cellular structures such as lamellapodia by nucleating branched actin filaments. Arp2/3 complex activity is precisely controlled by more than a dozen regulators, yet the structural mechanism by which regulators interact with the complex is unknown. GMF is a recently discovered regulator of Arp2/3 complex that can inhibit nucleation and dissemble branches. We solved the structure of the 240 kDa complex of Mus musculus GMF and Bos taurus Arp2/3 and found GMF binds to the barbed end of Arp2, overlapping with the proposed binding site of WASP family proteins. The structure suggests GMF can bind branch junctions like cofilin binds filament sides, consistent with a modified cofilin-like mechanism for debranching by GMF. The GMF-Arp2 interface reveals how the ADF-H actin-binding domain in GMF is exploited to specifically recognize Arp2/3 complex and not actin.
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DOI：
10.1038/nrm2867
发表时间：
2010-04
期刊：
Nature reviews. Molecular cell biology
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
5.7
作者：
Boczkowska, Malgorzata;Rebowski, Grzegorz;Dominguez, Roberto
通讯作者：
Dominguez, Roberto
影响因子：
11.4
作者：
Irobi, E;Aguda, AH;Robinson, RC
通讯作者：
Robinson, RC
DOI：
10.1016/j.cub.2010.03.026
发表时间：
2010-05-11
期刊：
Current biology : CB
影响因子：
--
作者：
Gandhi M;Smith BA;Bovellan M;Paavilainen V;Daugherty-Clarke K;Gelles J;Lappalainen P;Goode BL
通讯作者：
Goode BL
影响因子：
11.4
作者：
Lappalainen, P;Fedorov, EV;Drubin, DG
通讯作者：
Drubin, DG