The histone chaperones Nap1 and Vps75 bind histones H3 and H4 in a tetrameric conformation.
The histone chaperones Nap1 and Vps75 bind histones H3 and H4 in a tetrameric conformation.
复制标题
DOI：
10.1016/j.molcel.2011.01.025
复制
发表时间：
2011-02-18
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Owen-Hughes T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bowman A;Ward R;Wiechens N;Singh V;El-Mkami H;Norman DG;Owen-Hughes T
组蛋白伴侣蛋白与组蛋白在物理上相互作用，指导核小体的正确组装和拆解，调节不同的核过程，如DNA复制、启动子重塑、转录延长、DNA损伤和组蛋白变体交换。目前，分子伴侣-组蛋白相互作用的特征是普遍存在的分子伴侣ASF1与H3和H4的二聚体之间的相互作用。核小体组装蛋白(Nap蛋白)是一类独特的组蛋白伴侣蛋白。利用脉冲电子双共振(PELDOR)测量和蛋白质交联，我们发现这类成员中的两个成员NAP1和Vps75与四聚体构象中的组蛋白结合，当它们隔离在核小体中时也观察到它们。此外，处于四聚体状态的H3和H4可以作为核小体组装和伴侣介导的赖氨酸乙酰化的底物。这种组蛋白相互作用的交替模式提供了一种在核小体重组周期中维持组蛋白四聚体完整性的潜在手段。核磁共振研究证实，NAP蛋白结合H3和H4四聚体构象的四聚体，在体内交联型►►可将完整的(H3-H4)2四聚体沉积到►►Vps 75-Rtt109上，优先乙酰化H3和H4四聚体
Histone chaperones physically interact with histones to direct proper assembly and disassembly of nucleosomes regulating diverse nuclear processes such as DNA replication, promoter remodeling, transcription elongation, DNA damage, and histone variant exchange. Currently, the best-characterized chaperone-histone interaction is that between the ubiquitous chaperone Asf1 and a dimer of H3 and H4. Nucleosome assembly proteins (Nap proteins) represent a distinct class of histone chaperone. Using pulsed electron double resonance (PELDOR) measurements and protein crosslinking, we show that two members of this class, Nap1 and Vps75, bind histones in the tetrameric conformation also observed when they are sequestered within the nucleosome. Furthermore, H3 and H4 trapped in their tetrameric state can be used as substrates in nucleosome assembly and chaperone-mediated lysine acetylation. This alternate mode of histone interaction provides a potential means of maintaining the integrity of the histone tetramer during cycles of nucleosome reassembly. ► Site-specific crosslinking of H3 shows Nap proteins bind a tetramer of H3 and H4 ► Tetrameric conformation confirmed by EPR measurements and in vivo crosslinking ► Nap1 can deposit a whole (H3-H4)2 tetramer onto DNA ► Vps75-Rtt109 preferentially acetylates tetrameric H3 and H4
登录
查看更多内容
使用脉冲EPR光谱与位置定向的自旋标记探测（H3-H4）2组蛋白四聚体结构。
影响因子：
14.9
作者：
Bowman A;Ward R;El-Mkami H;Owen-Hughes T;Norman DG
通讯作者：
Norman DG
影响因子：
64.8
作者：
LASKEY, RA;HONDA, BM;FINCH, JT
通讯作者：
FINCH, JT
影响因子：
13.8
作者：
Das, Chandrima;Tyler, Jessica K.;Churchill, Mair E. A.
通讯作者：
Churchill, Mair E. A.
影响因子：
64.8
作者：
Natsume, Ryo;Eitoku, Masamitsu;Senda, Toshiya
通讯作者：
Senda, Toshiya
影响因子：
5.3
作者：
Fillingham, Jeffrey;Recht, Judith;Greenblatt, Jack F.
通讯作者：
Greenblatt, Jack F.