Unglycosylation at Asn-633 made extracellular domain of E-cadherin folded incorrectly and arrested in endoplasmic reticulum, then sequentially degraded by ERAD
Unglycosylation at Asn-633 made extracellular domain of E-cadherin folded incorrectly and arrested in endoplasmic reticulum, then sequentially degraded by ERAD
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Asn-633 的去糖基化使 E-钙粘蛋白的胞外结构域错误折叠并在内质网中停滞，然后被 ERAD 依次降解
DOI：
10.1007/s10719-008-9133-9
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发表时间：
2008-05
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
查锡良
中科院分区：
文献类型：
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作者：
查锡良
人E-钙粘蛋白是一种单跨膜结构域蛋白，参与Ca 2+依赖的细胞-细胞粘附。在以前的研究中，我们证明了在人乳腺癌中E-钙粘蛋白的所有四个潜在的N-糖基化位点都被N-聚糖占据。
The human E-cadherin is a single transmembrane domain protein involved in Ca2+-dependent cell–cell adhesion. In a previous study, we demonstrated that all of four potential N-glycosylation sites in E-cadherin are occupied by N-glycans in human breast carc
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