CH/π Interactions in Carbohydrate Recognition.
CH/π Interactions in Carbohydrate Recognition.
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DOI：
10.3390/molecules22071038
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发表时间：
2017-06-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Spiwok V
中科院分区：
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作者：
Spiwok V
许多碳水化合物结合蛋白的结合部位都含有芳香氨基酸残基。这些残基通过CH/π相互作用与堆积几何中的碳水化合物相互作用。这些相互作用可以在碳水化合物结合蛋白中找到，包括凝集素、酶和碳水化合物转运蛋白。此外，许多非蛋白质芳香族分子(天然的和人工的)可以通过这些相互作用结合糖类。最近的计算和实验研究表明，在溶剂化体系中，碳水化合物-芳香族CH/π相互作用是由静电调节的色散相互作用，部分由疏水效应稳定。
Many carbohydrate-binding proteins contain aromatic amino acid residues in their binding sites. These residues interact with carbohydrates in a stacking geometry via CH/π interactions. These interactions can be found in carbohydrate-binding proteins, including lectins, enzymes and carbohydrate transporters. Besides this, many non-protein aromatic molecules (natural as well as artificial) can bind saccharides using these interactions. Recent computational and experimental studies have shown that carbohydrate–aromatic CH/π interactions are dispersion interactions, tuned by electrostatics and partially stabilized by a hydrophobic effect in solvated systems.
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