Structure and function of cohesin's Scc3/SA regulatory subunit.
Structure and function of cohesin's Scc3/SA regulatory subunit.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2014.08.015
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发表时间：
2014-10-16
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Nasmyth K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Roig MB;Löwe J;Chan KL;Beckouët F;Metson J;Nasmyth K
黏连蛋白亚基Scc 3/SA的晶体结构，显示不规则的HEAT样重复序列。Scc 3 C-末端结构域结合Scc 1，粘着蛋白的Kleisin。Scc 1的Scc 3结合区被定位。Scc 3在G2/M期发生翻转，同时保持与染色体的结合。Scc 3促进Scc 1裂解后Smc 3的去乙酰化。姐妹染色单体凝聚涉及通过Kleisin亚基（Scc 1）与Smc 1/Smc 3异源二聚体的ATP酶头缔合而产生的凝聚素环捕获姐妹DNA。粘着蛋白与染色质的结合涉及Scc 1募集的亚基：Wap 1、Pds 5和Scc 3/SA，以及Scc 2/4加载复合物。与Pds 5、Wapl和Scc 2/4不同，Scc 3由所有真核基因组编码。在这里，Scc 3的晶体结构揭示了由串联α螺旋组成的钩形蛋白质。它的N-末端结构域包含保守的和必需的表面（CES），即使在缺乏Pds 5、Wapl和Scc 2/4的生物体中也存在，而它的C-末端结构域结合Kleisin Scc 1的一部分。Scc 3在G2/M期翻转，同时保持粘着蛋白与染色体的结合，并在Scc 1切割时促进Smc 3的去乙酰化。
Crystal structure of cohesin subunit Scc3/SA, showing irregular HEAT-like repeats. Scc3 C-terminal domain binds Scc1, cohesin’s kleisin. Scc1’s Scc3 binding region mapped. Scc3 turns over in G2/M while maintaining cohesin’s association with chromosomes. Scc3 promotes de-acetylation of Smc3 upon Scc1 cleavage. Sister chromatid cohesion involves entrapment of sister DNAs by a cohesin ring created through association of a kleisin subunit (Scc1) with ATPase heads of Smc1/Smc3 heterodimers. Cohesin’s association with chromatin involves subunits recruited by Scc1: Wapl, Pds5, and Scc3/SA, in addition to Scc2/4 loading complex. Unlike Pds5, Wapl, and Scc2/4, Scc3s are encoded by all eukaryotic genomes. Here, a crystal structure of Scc3 reveals a hook-shaped protein composed of tandem α helices. Its N-terminal domain contains a conserved and essential surface (CES) present even in organisms lacking Pds5, Wapl, and Scc2/4, while its C-terminal domain binds a section of the kleisin Scc1. Scc3 turns over in G2/M while maintaining cohesin’s association with chromosomes and it promotes de-acetylation of Smc3 upon Scc1 cleavage.
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