α-Galacturonidase(s): a new class of Family 4 glycoside hydrolases with strict specificity and a unique CHEV active site motif.
α-Galacturonidase(s): a new class of Family 4 glycoside hydrolases with strict specificity and a unique CHEV active site motif.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2013.02.004
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发表时间：
2013-03-18
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Withers SG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thompson J;Pikis A;Rich J;Hall BG;Withers SG
家族 4 糖苷酶 LplD 蛋白（其活性位点基序为 CHEV）的催化活性尚不清楚，尽管其晶体结构已于 2008 年确定。在这里，我们将该活性鉴定为 α-半乳糖醛酸酶，其天然底物可能是 α-1, 4-二-半乳糖醛酸 (GalUA2)。系统发育分析表明，LplD 属于 CHEV 家族 4 酶的单系进化枝，其中其他四个成员也被证明是半乳糖醛酸酶。 GH 4 家族酶通过与 Koshland 的双置换机制相反的非规范氧化还原辅助机制催化糖苷键的裂解。
The catalytic activity of the Family 4 glycosidase LplD protein, whose active site motif is CHEV, is unknown despite its crystal structure having been determined in 2008. Here we identify that activity as being an α-galacturonidase whose natural substrate is probably α–1, 4-di-galacturonate (GalUA2). Phylogenetic analysis shows that LplD belongs to a monophyletic clade of CHEV Family 4 enzymes, of which four other members are also shown to be galacturonidases. Family GH 4 enzymes catalyze the cleavage of the glycosidic bond, via a non-canonical redox-assisted mechanism that contrasts with Koshland’s double-displacement mechanism.
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DOI：
10.1016/0006-291x(88)90584-0
发表时间：
1988-02-29
影响因子：
3.1
作者：
NAGAO, Y;NAKADA, T;TSUCHIYA, T
通讯作者：
TSUCHIYA, T
影响因子：
2.9
作者：
Yip, Vivian L. Y.;Withers, Stephen G.
通讯作者：
Withers, Stephen G.
影响因子：
2.9
作者：
Kozianowski, G;Canganella, F;Antranikian, G
通讯作者：
Antranikian, G
DOI：
10.1099/00207713-52-4-1155
发表时间：
2002-07-01
影响因子：
2.8
作者：
Warnick, TA;Methé, BA;Leschine, SB
通讯作者：
Leschine, SB
影响因子：
10.7
作者：
Hall, Barry G.;Pikis, Andreas;Thompson, John
通讯作者：
Thompson, John