Harnessing selenocysteine reactivity for oxidative protein folding.
Harnessing selenocysteine reactivity for oxidative protein folding.
复制标题
DOI：
10.1039/c4sc02379j
复制
发表时间：
2015-01-01
期刊：
影响因子：
8.4
通讯作者：
Hilvert D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Metanis N;Hilvert D
用硒进行涡轮增压折叠：用硒代半胱氨酸靶向替换蛋白质中的半胱氨酸是一种有价值的策略，用于增加氧化蛋白质折叠的速率，改变折叠机制，并拯救动力学捕获的中间体。虽然富含二硫化物的蛋白质的氧化折叠通常是缓慢的，但通过用硒代半胱氨酸靶向替换半胱氨酸可以显著增强该过程。在这项研究中，我们研究了硒硫化物和本地与非本地二硒对牛胰蛋白酶抑制剂的折叠速率和机制的影响。我们的研究结果表明，这种硫硒取代改变了关键折叠中间体的分布，并提高了它们的相互转化率，在一个上下文相关的方式。
Turbo-charged folding with selenium: targeted replacement of cysteines in proteins with selenocysteines is a valuable strategy for increasing the rates of oxidative protein folding, altering folding mechanisms, and rescuing kinetically trapped intermediates. Although oxidative folding of disulfide-rich proteins is often sluggish, this process can be significantly enhanced by targeted replacement of cysteines with selenocysteines. In this study, we examined the effects of a selenosulfide and native versus nonnative diselenides on the folding rates and mechanism of bovine pancreatic trypsin inhibitor. Our results show that such sulfur-to-selenium substitutions alter the distribution of key folding intermediates and enhance their rates of interconversion in a context-dependent manner.
登录
查看更多内容
影响因子：
16.6
作者：
de Araujo, Aline Dantas;Callaghan, Brid;Alewood, Paul F.
通讯作者：
Alewood, Paul F.
影响因子：
2.9
作者：
Beld, Joris;Woycechowsky, Kenneth J.;Hilvert, Donald
通讯作者：
Hilvert, Donald
影响因子：
5.6
作者：
CREIGHTON, TE;GOLDENBERG, DP
通讯作者：
GOLDENBERG, DP
影响因子：
56.9
作者：
DAWSON, PE;MUIR, TW;KENT, SBH
通讯作者：
KENT, SBH
影响因子：
15
作者：
Muttenthaler, Markus;Nevin, Simon T.;Alewood, Paul F.
通讯作者：
Alewood, Paul F.