The plasticity of a translation arrest motif yields insights into nascent polypeptide recognition inside the ribosome tunnel.
The plasticity of a translation arrest motif yields insights into nascent polypeptide recognition inside the ribosome tunnel.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2009.04.002
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发表时间：
2009-04-24
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Bernstein, Harris D.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yap, Mee-Ngan;Bernstein, Harris D.
核糖体隧道内大肠杆菌 SecM (150FXXXXWIXXXXGIRAGP166) 中 C 末端基序的识别会导致翻译停滞，但识别机制尚不清楚。虽然该基序中的单个突变会损害识别，但我们证明可以通过重塑 SecM C 末端来产生新的阻滞诱导肽。我们发现 R163 是不可或缺的，但数量和位置不同的侧翼残基在翻译停滞中起着重要的次要作用。观察到单个 SecM 变体显示出与核糖体蛋白的独特交联模式，这表明每个肽在隧道内采用独特的构象。根据结果，我们提出当侧翼残基指定的肽构象将 R163 移动到精确的隧道内位置时，就会发生翻译停滞。我们的数据表明，翻译停滞是 SecM 和隧道之间广泛通讯的结果，有助于解释在自然界中发现的停滞诱导肽的惊人多样性。
The recognition of a C-terminal motif in E. coli SecM (150FXXXXWIXXXXGIRAGP166) inside the ribosome tunnel causes translation arrest, but the mechanism of recognition is unknown. While single mutations in this motif impair recognition, we demonstrate that new arrest-inducing peptides can be created through remodeling of the SecM C-terminus. We found that R163 is indispensable, but that flanking residues that vary in number and position play an important secondary role in translation arrest. The observation that individual SecM variants showed a distinct pattern of crosslinking to ribosomal proteins suggests that each peptide adopts a unique conformation inside the tunnel. Based on the results, we propose that translation arrest occurs when the peptide conformation specified by flanking residues moves R163 into a precise intra-tunnel location. Our data indicate that translation arrest results from extensive communication between SecM and the tunnel and help explain the striking diversity of arrest-inducing peptides found throughout nature.
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