Synthesis of a novel fluorescent non-nucleotide ATP analogue and its interaction with myosin ATPase.
Synthesis of a novel fluorescent non-nucleotide ATP analogue and its interaction with myosin ATPase.
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新型荧光非核苷酸 ATP 类似物的合成及其与肌球蛋白 ATP 酶的相互作用。
DOI：
10.1093/jb/mvq154
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发表时间：
2011
影响因子：
2.7
通讯作者：
S. Maruta
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Keiko Tanaka;Taro Kimura;S. Maruta
设计并合成了一种新的非核苷酸荧光ATP类似物n-甲基氰酰氨基乙基三磷酸（MANTTP），用于ATP酶的动力学研究。表征了MANTTP与肌球蛋白atp酶的相互作用。MANTTP作为肌球蛋白atp酶的底物，观察到肌动蛋白依赖性水解的加速。MANTTP与肌球蛋白atp酶位点的结合对其荧光性质影响不大。相反，在MANTTP水解过程中，观察到MANTTP和肌球蛋白运动结构域中固有色氨酸残基之间存在显著的荧光共振能量转移（FRET）。用FRET监测了MANTTP与肌球蛋白- n-甲基苯基氨基乙基二磷酸(MANTDP)-Pi类似物的结合和三元配合物的形成，这可能模拟atp酶的瞬态。使用停流仪测定MANTTP与肌球蛋白结合的动力学参数和manttdp从ATP酶位点释放的动力学参数，并与其他ATP类似物进行比较。这种新的荧光ATP类似物被证明适用于ATP酶的动力学分析。
A novel non-nucleotide fluorescent ATP analogue, N-methylanthraniloylamideethyl triphosphate (MANTTP), was designed and synthesized for kinetic studies with ATPases. The interaction of MANTTP with myosin ATPase was characterized. MANTTP was used as a substrate of myosin ATPase, and acceleration of actin-dependent hydrolysis was observed. The fluorescence property of MANTTP was not greatly affected by its binding to the ATPase site of myosin. In contrast, during MANTTP hydrolysis, significant fluorescence resonance energy transfer (FRET) was observed between MANTTP and intrinsic tryptophan residues in the myosin motor domain. Binding of MANTTP and formation of a ternary complex with a myosin-N-methylanthraniloylamideethyl diphosphate (MANTDP)-Pi analogue, which may mimic ATPase transient states, were monitored by FRET. The kinetic parameters of MANTTP binding to myosin and MANTDP release from the ATPase site were determined using a stopped-flow apparatus and compared with those of other ATP analogues. This novel fluorescent ATP analogue was shown to be applicable for kinetic analysis of ATPases.
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