In situ nucleoprotein structure at the SV40 major late promoter: melted and wrapped DNA flank the start site.
In situ nucleoprotein structure at the SV40 major late promoter: melted and wrapped DNA flank the start site.
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SV40 主要晚期启动子处的原位核蛋白结构：在起始位点侧翼熔化并包裹 DNA。
作者：
L. Zhang;J. Gralla
新的原位探测方法已被开发并用于探测受感染的猴细胞中SV40主要晚期启动子的核蛋白结构。用DNase I和微球菌核酸酶在转录活跃的通透性细胞中探测含有这三个近端转录元件的区域，在完整细胞中用单链选择性试剂KMnO4探测。下游元件包括在DNase I活性增强的区域中，间隔10-11个碱基对约140个碱基对，这可能是因为DNA包裹在特定位置的核小体颗粒周围。另外两个近端的DNA元件似乎大部分都熔化了，保护因子主要与模板DNA链结合。保护系数直接靠近包裹的粒子。这些观察为部分生物转录机制提供了初步描述，并表明SV40主要晚期启动子元件是涉及包裹和融化DNA的高阶核蛋白复合体的一部分。
New in situ probing methods have been developed and used to probe the nucleoprotein structures at the SV40 major late promoter in infected monkey cells. The region that contains the three proximal transcription elements was probed with DNase I and micrococcal nuclease in transcriptionally active, permeabilized cells, and with the single-strand selective reagent KMnO4 in intact cells. The downstream element is included in a region of enhanced DNase I reactivity at 10- to 11-bp intervals for approximately 140 bp, presumably because of DNA wrapping around a specifically positioned nucleosome particle. The two other proximal DNA elements appear to be mostly melted, with a protecting factor bound primarily to the template DNA strand. The protecting factor directly borders the wrapped particle. These observations provide an initial description of parts of the biological transcription machinery and suggest that the SV40 major late promoter elements are part of a higher order nucleoprotein complex that involves wrapped and melted DNA.
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影响因子：
56.9
作者：
EPHRUSSI, A;CHURCH, GM;GILBERT, W
通讯作者：
GILBERT, W
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DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Sasse-Dwight,S;Gralla,JD
通讯作者：
Gralla,JD
影响因子：
--
作者：
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通讯作者：
G. Pfeifer;A. Riggs
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DOI：
10.1073/pnas.85.23.8934
发表时间：
1988
影响因子：
11.1
作者：
Sasse-Dwight,S;Gralla,JD
通讯作者：
Gralla,JD
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5.6
作者：
DREW, HR;TRAVERS, AA
通讯作者：
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