PDI-Regulated Disulfide Bond Formation in Protein Folding and Biomolecular Assembly.
PDI-Regulated Disulfide Bond Formation in Protein Folding and Biomolecular Assembly.
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蛋白质折叠和生物分子组装中 PDI 调节的二硫键形成
DOI：
10.3390/molecules26010171
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发表时间：
2020-12-31
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Yang D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fu J;Gao J;Liang Z;Yang D
二硫键在维持蛋白质的天然结构以保证其正常生物功能的发挥方面起着关键作用。此外，生物分子组装，如面筋网络，也很大程度上依赖于通过二硫键的分子间交联。在真核生物中，内质网（ER）中大多数分子内和分子间二硫键的形成和重排是由蛋白质二硫键异构酶（PDI）介导的，其由多个硫氧还蛋白样结构域组成。这些结构域有助于蛋白质的正确折叠，并有效地防止错误折叠的蛋白质聚集。蛋白质的错误折叠常常导致病理性蛋白质聚集体的形成，从而引起许多疾病。另一方面，谷蛋白聚集和随后的交联是形成流变学上占主导地位的面筋网络所必需的。在此，PDI调节的二硫键形成的机制不仅对于理解蛋白质折叠和相关疾病，而且对于功能性生物分子组装的形成都是重要的。本文系统阐述了人蛋白质二硫键异构酶（hPDI）介导的二硫键形成过程，并结合小麦蛋白质二硫键异构酶（wPDI）催化面筋网络形成的现有机制进行了补充。
Disulfide bonds play a pivotal role in maintaining the natural structures of proteins to ensure their performance of normal biological functions. Moreover, biological molecular assembly, such as the gluten network, is also largely dependent on the intermolecular crosslinking via disulfide bonds. In eukaryotes, the formation and rearrangement of most intra- and intermolecular disulfide bonds in the endoplasmic reticulum (ER) are mediated by protein disulfide isomerases (PDIs), which consist of multiple thioredoxin-like domains. These domains assist correct folding of proteins, as well as effectively prevent the aggregation of misfolded ones. Protein misfolding often leads to the formation of pathological protein aggregations that cause many diseases. On the other hand, glutenin aggregation and subsequent crosslinking are required for the formation of a rheologically dominating gluten network. Herein, the mechanism of PDI-regulated disulfide bond formation is important for understanding not only protein folding and associated diseases, but also the formation of functional biomolecular assembly. This review systematically illustrated the process of human protein disulfide isomerase (hPDI) mediated disulfide bond formation and complemented this with the current mechanism of wheat protein disulfide isomerase (wPDI) catalyzed formation of gluten networks.
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通讯作者：
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DOI：
10.1098/rstb.2011.0403
发表时间：
2013-05-05
期刊：
Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences
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