Stability, flexibility, and dynamic interactions of colliding RNA polymerase II elongation complexes.
Stability, flexibility, and dynamic interactions of colliding RNA polymerase II elongation complexes.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2009.06.009
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发表时间：
2009-07-31
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Svejstrup, Jesper Q.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Saeki, Hideaki;Svejstrup, Jesper Q.
多个RNA聚合酶II （RNAPII）分子可以同时转录一个基因，但是当这些聚合酶发生碰撞时会发生什么——例如由于聚合酶暂停或DNA损伤？在这里，RNAPII碰撞使用重构系统进行表征，用于两种聚合酶同时转录。当前导聚合酶的进展受阻时，尾部碰撞会导致延伸复合物相互作用的短暂状态，随后尾随的聚合酶会大量后退。延伸复合物在DNA上保持稳定，其活性和转录泡的完整性保持完整。随后tfiis刺激的转录物切割允许恢复正向易位，导致尾随聚合酶在阻塞处振荡。相反，如果前导聚合酶仅仅停留在一个暂停位点，碰撞和TFIIS就会合作推动它通过。我们提出RNAPII延伸复合物之间的动态相互作用有助于调节聚合酶的流量，并且它们的构象灵活性缓冲了与DNA上的物体碰撞的影响，从而在面对转录障碍时保持稳定性。
Multiple RNA polymerase II (RNAPII) molecules can transcribe a gene simultaneously, but what happens when such polymerases collide—for example due to polymerase pausing or DNA damage? Here, RNAPII collision was characterized using a reconstituted system for simultaneous transcription by two polymerases. When progression of leading polymerase is obstructed, rear-end collision entails a transient state in which the elongation complexes interact, followed by substantial backtracking of trailing polymerase. Elongation complexes remain stable on DNA, with their activity and the integrity of transcription bubbles remaining intact. Subsequent TFIIS-stimulated transcript cleavage allows resumed forward translocation, resulting in trailing polymerase oscillating at the obstruction. Conversely, if leading polymerase is merely stalled at a pause site, collision and TFIIS cooperate to drive it through. We propose that dynamic interactions between RNAPII elongation complexes help regulate polymerase traffic and that their conformational flexibility buffers the effect of collisions with objects on DNA, thereby maintaining stability in the face of obstacles to transcription.
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