MutS regulates access of the error-prone DNA polymerase Pol IV to replication sites: a novel mechanism for maintaining replication fidelity.
MutS regulates access of the error-prone DNA polymerase Pol IV to replication sites: a novel mechanism for maintaining replication fidelity.
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DOI：
10.1093/nar/gkw494
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发表时间：
2016-09-19
影响因子：
14.9
通讯作者：
Monti MR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Margara LM;Fernández MM;Malchiodi EL;Argaraña CE;Monti MR
跨损伤 DNA 聚合酶 (Pol) 在绕过模板损伤中发挥作用，以缓解停滞的复制叉，但也显示出潜在有害的诱变表型，导致细菌对抗生素产生耐药性并导致人类疾病。这些酶的有效活性需要与环状持续性因子相关联，这决定了它们进入 DNA 合成位点的途径。在这里，我们首次证明错配修复蛋白 MutS 在调节保守 Y 家族 Pol IV 进入复制位点方面发挥作用。我们的生化数据表明，MutS 通过竞争与环的结合来抑制 Pol IV 与 β 钳持续合成因子的相互作用。此外，MutS-β 钳关联对于正常生长条件下控制 Pol IV 诱变复制至关重要。因此，我们的研究结果揭示了 MutS 在复制活动调节中的非规范功能的重要见解。
Translesion DNA polymerases (Pol) function in the bypass of template lesions to relieve stalled replication forks but also display potentially deleterious mutagenic phenotypes that contribute to antibiotic resistance in bacteria and lead to human disease. Effective activity of these enzymes requires association with ring-shaped processivity factors, which dictate their access to sites of DNA synthesis. Here, we show for the first time that the mismatch repair protein MutS plays a role in regulating access of the conserved Y-family Pol IV to replication sites. Our biochemical data reveals that MutS inhibits the interaction of Pol IV with the β clamp processivity factor by competing for binding to the ring. Moreover, the MutS–β clamp association is critical for controlling Pol IV mutagenic replication under normal growth conditions. Thus, our findings reveal important insights into a non-canonical function of MutS in the regulation of a replication activity.
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Heltzel, Justin M. H.;Ponticelli, Sarah K. Scouten;Sanders, Laurie H.;Duzen, Jill M.;Cody, Vivian;Pace, James;Snell, Edward H.;Sutton, Mark D.
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