BAT3 guides misfolded glycoproteins out of the endoplasmic reticulum.
BAT3 guides misfolded glycoproteins out of the endoplasmic reticulum.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0028542
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Ploegh HL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Claessen JH;Ploegh HL
分泌蛋白和膜蛋白不能在内质网（ER）的管腔内获得其天然构象，通常是泛素依赖性蛋白酶体降解的目标。部分折叠的多肽是如何从内质网喷射到细胞质中而不聚集的尚不清楚。我们发现细胞质伴侣BAT3通过与Derlin2的相互作用被招募到错位的位置。此外，我们观察到细胞质BAT3与起源于内质网作为糖蛋白的多肽的复合物，这种相互作用依赖于两者的胞质配置，即使在没有蛋白酶体抑制的情况下也能看到。耗尽BAT3的细胞不能降解已建立的位错底物。因此，我们暗示细胞质伴侣在内质网糖蛋白的错位中起着积极的作用。
Secretory and membrane proteins that fail to acquire their native conformation within the lumen of the Endoplasmic Reticulum (ER) are usually targeted for ubiquitin-dependent degradation by the proteasome. How partially folded polypeptides are kept from aggregation once ejected from the ER into the cytosol is not known. We show that BAT3, a cytosolic chaperone, is recruited to the site of dislocation through its interaction with Derlin2. Furthermore, we observe cytoplasmic BAT3 in a complex with a polypeptide that originates in the ER as a glycoprotein, an interaction that depends on the cytosolic disposition of both, visualized even in the absence of proteasomal inhibition. Cells depleted of BAT3 fail to degrade an established dislocation substrate. We thus implicate a cytosolic chaperone as an active participant in the dislocation of ER glycoproteins.
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