Investigating d-lysine stereochemistry for epigenetic methylation, demethylation and recognition.
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DOI：
10.1039/c7cc08028j
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发表时间：
2017-12-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mecinović J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Belle R;Al Temimi AHK;Kumar K;Pieters BJGE;Tumber A;Dunford JE;Johansson C;Oppermann U;Brown T;Schofield CJ;Hopkinson RJ;Paton RS;Kawamura A;Mecinović J
组蛋白赖氨酸甲基化受n -甲基转移酶、去甲基化酶和n -甲基赖氨酸结合蛋白的调控。通过热力学、催化和计算研究，研究了三种表观遗传蛋白与含l-赖氨酸和d-赖氨酸残基的合成组蛋白底物的相互作用。结果表明，nε -甲基赖氨酸结合蛋白在接受d-构型赖氨酸和识别关键静电相互作用方面具有优势。
Histone lysine methylation is regulated by Nε-methyltransferases, demethylases, and Nε-methyl lysine binding proteins. Thermodynamic, catalytic and computational studies were carried out to investigate the interaction of three epigenetic protein classes with synthetic histone substrates containing l- and d-lysine residues. The results reveal that out of the three classes, Nε-methyl lysine binding proteins are superior in accepting lysines with the d-configuration and identify key electrostatic interactions involved.
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Fujii, N
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